Un team di ricerca internazionale ha osservato in tempo reale come le molecole di calcio fatte di atomi di carbonio esplodono nel raggio di un laser a raggi X. Lo studio mostra il decorso temporale del processo di rottura, che impiega meno di un trilionesimo di secondo, ed è importante per l'analisi di proteine ​​sensibili e altre biomolecole, che sono anche frequentemente studiati utilizzando lampi laser a raggi X luminosi. Le molecole del calcio si disintegrano più lentamente e in modo diverso dal previsto, come il team intorno a Nora Berrah dell'Università del Connecticut e Robin Santra di DESY riportano sulla rivista Fisica della natura . Questa osservazione contribuisce a un'analisi proteica più dettagliata con laser a elettroni liberi a raggi X (XFEL).

I ricercatori avevano sperimentato i fullereni di Buckminster, o buckyballs in breve. Queste molecole sferiche sono costituite da 60 atomi di carbonio disposti in pentagoni ed esagoni alternati come il rivestimento di pelle di un pallone da calcio. "I Buckyball sono adatti come un semplice sistema modello per biomolecole, " spiega Santra, che è Lead Scientist presso DESY presso il Center for Free-Electron Laser Science (CFEL) e professore di fisica presso l'Universität Hamburg. "Poiché sono costituiti da un solo tipo di atomo e hanno una struttura simmetrica, possono essere ben rappresentati nella teoria e nell'esperimento. Questo è un primo passo prima dello studio delle molecole di diversi tipi di atomi".

Utilizzando il laser a raggi X LCLS (Linac Coherent Light Source) presso lo SLAC National Accelerator Laboratory in California, gli scienziati hanno sparato brevi lampi di raggi X della durata di circa 20 femtosecondi (quadrillionesimi di secondo) a singole molecole di calcio e hanno osservato il loro effetto in tempo reale con una risoluzione temporale nell'intervallo di circa dieci femtosecondi. I dati mostrano che il flash a raggi X fa cadere gli elettroni da circa uno su cinque dei 60 atomi di carbonio. "Dopo di che, non succede nulla per un po' di tempo. Solo dopo poche decine di femtosecondi gli atomi di carbonio si staccano gradualmente dalla molecola, " riferisce Santra.

"Quello che segue allora non è una vera esplosione, " spiega lo scienziato. "Invece, i buckyball si disintegrano relativamente lentamente. Gli atomi di carbonio evaporano gradualmente, con molti più neutri di quelli caricati elettricamente, il che è stato sorprendente." Poiché la frammentazione dei buckyball su questa scala temporale non è esplosiva ma avviene gradualmente, i ricercatori parlano dell'evaporazione degli atomi. I dati sperimentali potevano essere interpretati in modo significativo solo con l'aiuto di modelli teorici del processo.

"Tipicamente, circa 25 atomi di carbonio neutri e solo 15 carichi elettricamente volano fuori dalla molecola, " Spiega Santra. "Il resto forma frammenti di diversi atomi." L'intero processo richiede circa 600 femtosecondi. Questo è ancora inimmaginabilmente breve per gli standard umani, ma estremamente lungo per l'analisi strutturale con laser a raggi X. "Nei tipici 20 femtosecondi di un lampo laser a raggi X, gli atomi si muovono al massimo di 0,1 nanometri, cioè nell'intervallo dei diametri dei singoli atomi e più piccoli dell'accuratezza di misurazione dell'analisi strutturale." Un nanometro è un milionesimo di millimetro.

Per l'analisi strutturale delle proteine, i ricercatori di solito coltivano piccoli cristalli dalle biomolecole. Il luminoso flash laser a raggi X viene quindi diffratto in corrispondenza del reticolo cristallino e genera un tipico pattern di diffrazione da cui è possibile calcolare la struttura cristallina e con essa la struttura spaziale delle singole proteine. La struttura spaziale di una proteina rivela dettagli sulla sua esatta funzione. I cristalli proteici sono molto sensibili ed evaporano attraverso il flash laser a raggi X. Però, precedenti indagini avevano mostrato che il cristallo rimane intatto abbastanza a lungo da generare l'immagine di diffrazione prima dell'evaporazione e quindi da rivelare la sua struttura spaziale.

Il nuovo studio ora conferma che questo è anche il caso di singole molecole che non sono legate in un reticolo cristallino. "È probabile che le nostre scoperte con i buckyball giochino un ruolo nella maggior parte delle altre molecole, " dice Santra. Poiché molte biomolecole sono notoriamente difficili da cristallizzare, i ricercatori sperano di essere in grado di determinare la struttura di insiemi di proteine ​​non cristallizzate o anche di singole biomolecole con laser a raggi X in futuro. I risultati ottenuti ora gettano le basi per una comprensione più profonda e una modellizzazione quantitativa del danno da radiazioni nelle biomolecole indotte da lampi laser a raggi X, scrivono gli scienziati.