Un team di scienziati ha utilizzato la sorgente di raggi X PETRA III di DESY per analizzare i cambiamenti strutturali che avvengono in un uovo quando lo si cucina. Il lavoro rivela come le proteine ​​nel bianco di un uovo di gallina si dispiegano e si legano tra loro per formare una struttura solida quando vengono riscaldate. Il loro metodo innovativo può essere di interesse per l'industria alimentare così come per l'ampio campo di ricerca che circonda l'analisi delle proteine. La collaborazione di due gruppi, diretto dal professor Frank Schreiber dell'Università di Tubinga e dal professor Christian Gutt dell'Università di Siegen, con gli scienziati di DESY e European XFEL riporta la ricerca in due articoli sulla rivista Lettere di revisione fisica .

Le uova sono tra gli ingredienti alimentari più versatili. Possono assumere la forma di un gel o di una schiuma, possono essere relativamente solidi e servire anche come base per emulsioni. A circa 80 gradi Celsius, l'albume diventa solido e opaco. Questo perché le proteine ​​nell'albume formano una struttura a rete. Studiare l'esatta struttura molecolare dell'albume richiede radiazioni energetiche, come i raggi X, che è in grado di penetrare nell'albume opaco e ha una lunghezza d'onda non superiore alle strutture in esame.

Riscaldamento controllato

"Per comprendere nel dettaglio l'evoluzione strutturale, devi studiare il fenomeno su scala micrometrica, " spiega la dott.ssa Nafisa Begam, l'autore principale del primo studio, che è un collega di Alexander von Humboldt nel gruppo di Schreiber. Gli scienziati hanno utilizzato la cosiddetta spettroscopia di correlazione fotonica a raggi X (XPCS) con una geometria specifica che consente loro di determinare la struttura e la dinamica delle proteine ​​nell'albume.

Per i loro esperimenti sulla linea di luce P10 a PETRA III, gli scienziati hanno utilizzato un uovo di gallina di un supermercato e hanno riempito l'albume in un tubo di quarzo con un diametro di 1,5 millimetri. "Dentro, l'albume è stato riscaldato in maniera controllata mentre noi lo analizzavamo con l'ausilio dei raggi X, " spiega il coautore di DESY Fabian Westermeier. "Il raggio di raggi X è stato ampliato a 0,1 per 0,1 millimetri, per mantenere la dose di radiazioni al di sotto della soglia di danno delle strutture proteiche".

Formazione della rete esponenziale nell'uovo di tre minuti

Le misurazioni rivelano la dinamica delle proteine ​​nell'albume per un periodo di circa un quarto d'ora. Durante i primi tre minuti, la rete proteica è cresciuta in modo esponenziale, raggiungendo un altopiano dopo circa cinque minuti, in cui praticamente non si sono formati più collegamenti proteici. A quest'ora, la dimensione media delle maglie della rete proteica era di circa 0,4 micrometri (millesimi di millimetro).

Nel secondo studio, il team ha utilizzato la tecnica XPCS per studiare l'auto-organizzazione delle soluzioni proteiche in domini con, rispettivamente, alta e bassa concentrazione proteica, come esempio di formazione di strutture in biologia cellulare. Nel processo, sono stati in grado di seguire la dinamica dipendente dalla temperatura nel tempo. "A densità proteiche elevate, la mobilità diminuisce, che rallenta la separazione di fase. Questo è importante per la dinamica speciale del sistema, " riporta l'autrice principale Anita Girelli del gruppo di Schreiber.

Gli studi, finanziati dal Ministero federale tedesco dell'istruzione e della ricerca (BMBF), non solo rivelano nuovi dettagli sui cambiamenti strutturali che si verificano negli albumi, ma anche dimostrare il concetto sperimentale, che può essere utilizzato anche per altri campioni, come dimostrato dal secondo studio. "Applicare con successo la spettroscopia di correlazione fotonica a raggi X apre un nuovo modo per studiare la dinamica delle biomolecole, che è essenziale se vogliamo comprenderli correttamente, "Commenta Schreiber.