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    Gli scienziati identificano le proprietà che consentono alle proteine ​​di rafforzarsi sotto pressione

    In una rete di actina simulata, i filamenti di actina sono orientati casualmente prima dell'applicazione della pressione (a sinistra) ma si allineano dopo l'applicazione della pressione (a destra), alterare le proprietà del materiale della rete. Credito:Scheff et al

    Un nuovo elastico si allunga, ma poi torna alla sua forma e dimensione originali. allungato di nuovo, fa lo stesso. Ma cosa accadrebbe se l'elastico fosse fatto di un materiale che ricordava come era stato allungato? Proprio come le nostre ossa si rafforzano in risposta all'impatto, gli impianti medici o le protesi composte da tale materiale potrebbero adattarsi alle pressioni ambientali come quelle incontrate nell'esercizio fisico intenso.

    Un team di ricerca dell'Università di Chicago sta ora esplorando le proprietà di un materiale presente nelle cellule che consente alle cellule di ricordare e rispondere alla pressione ambientale. In un documento pubblicato il 14 maggio, 2021 in Materia morbida, hanno svelato segreti su come funziona e su come potrebbe un giorno costituire la base per creare materiali utili.

    filamenti proteici, chiamati filamenti di actina, agire come ossa all'interno di una cellula, e una famiglia separata di proteine ​​chiamate reticolanti tiene insieme queste ossa in uno scheletro cellulare. Lo studio ha rilevato che una concentrazione ottimale di reticolanti, che si legano e si sciolgono per consentire all'actina di riorganizzarsi sotto pressione, permette a questa impalcatura scheletrica di ricordare e rispondere all'esperienza passata. Questa memoria materiale è chiamata isteresi.

    "I nostri risultati mostrano che le proprietà delle reti di actina possono essere modificate dal modo in cui i filamenti sono allineati, " ha detto Danielle Scheff, uno studente laureato presso il Dipartimento di Fisica che ha condotto la ricerca nel laboratorio di Margaret Gardel, Horace B. Horton Professore di Fisica e Ingegneria Molecolare, l'Istituto James Franck, e l'Istituto di Dinamica Biofisica. "Il materiale si adatta allo stress diventando più forte."

    Per capire come la composizione di questa impalcatura cellulare determina la sua isteresi, Scheff ha mescolato un tampone contenente actina, isolato dal muscolo di coniglio, e reticolanti, isolato dai batteri. Ha poi applicato pressione alla soluzione, utilizzando uno strumento chiamato reometro. Se allungato in una direzione, i reticolanti hanno permesso ai filamenti di actina di riorganizzarsi, rafforzandosi contro successive pressioni nella stessa direzione.

    Per vedere come l'isteresi dipendesse dalla consistenza della soluzione, ha mescolato diverse concentrazioni di reticolanti nel tampone.

    Sorprendentemente, questi esperimenti hanno indicato che l'isteresi era più pronunciata a una concentrazione ottimale di reticolante; soluzioni hanno mostrato una maggiore isteresi mentre aggiungeva più reticolanti, ma oltre questo punto ottimale, l'effetto divenne di nuovo meno pronunciato.

    "Ricordo di essere stato in laboratorio la prima volta che ho pianificato quella relazione e ho pensato che qualcosa doveva essere sbagliato, correndo giù al reometro per fare più esperimenti per ricontrollare, " ha detto Scheff.

    Per comprendere meglio i cambiamenti strutturali, Steven Redford, uno studente laureato in Scienze Biofisiche nei laboratori di Gardel e Aaron Dinner, Professore di Chimica, l'Istituto James Franck, e l'Istituto di Dinamica Biofisica, ha creato una simulazione computazionale della miscela proteica prodotta da Scheff in laboratorio. In questa resa computazionale, Redford ha esercitato un controllo più sistematico sulle variabili di quanto possibile in laboratorio. Variando la stabilità dei legami tra l'actina e i suoi reticolanti, Redford ha dimostrato che la separazione consente ai filamenti di actina di riorganizzarsi sotto pressione, allineandosi con la deformazione applicata, mentre il legame stabilizza il nuovo allineamento, fornendo al tessuto una "memoria" di questa pressione. Insieme, queste simulazioni hanno dimostrato che le connessioni impermanenti tra le proteine ​​consentono l'isteresi.

    "La gente pensa che le cellule siano molto complicate, con molti feedback chimici. Ma questo è un sistema essenziale in cui puoi davvero capire cosa è possibile, " disse Gardel.

    Il team si aspetta questi risultati, stabilito in un materiale isolato da sistemi biologici, generalizzare ad altri materiali. Per esempio, l'uso di reticolanti impermanenti per legare i filamenti polimerici potrebbe consentire loro di riorganizzarsi come fanno i filamenti di actina, e quindi produrre materiali sintetici capaci di isteresi.

    "Se capisci come si adattano i materiali naturali, puoi trasferirlo su materiali sintetici, " disse Cena.


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