Combinando la spettroscopia di massa con ulteriori tecniche analitiche e di simulazione, i ricercatori hanno rivelato differenze chiave nella frammentazione delle biomolecole dipeptidiche con diverse strutture chirali.

La "chiralità" descrive la differenza di struttura tra due molecole che sono, o sono vicini ad essere immagini speculari l'uno dell'altro. Sebbene le loro formule chimiche siano identiche, queste molecole hanno proprietà leggermente diverse, rendendo utile per i chimici distinguerli. La tecnica della "spettroscopia di massa" può fornire informazioni dettagliate sulle loro complesse strutture molecolari, ma è anche cieco a qualsiasi differenza tra le loro strutture chirali. In una nuova ricerca pubblicata in EPJ D , un team guidato da Anne Zehnacker dell'Università Paris-Saclay combina la spettroscopia di massa con una serie di altre tecniche di simulazione e analisi, permettendo loro di distinguere tra due forme chirali di una biomolecola dipeptidica.

La capacità combinata dei chimici di distinguere tra molecole chirali, e analizzare le loro strutture in dettaglio, potrebbe consentire un'analisi e una manipolazione molto più sofisticate di sostanze complesse. La spettroscopia di massa comporta la rottura delle forme ionizzate delle molecole, quindi separando i frammenti risultanti dai loro rapporti massa-carica. Le molecole possono essere frammentate in molti modi diversi, incluso il bombardamento con più fotoni infrarossi, o collisioni con molecole neutre, come l'elio o l'azoto. Modi alternativi per studiare le molecole includono la spettroscopia laser, che misura il modo in cui le molecole interagiscono con la luce a diverse lunghezze d'onda. Inoltre, simulazioni e calcoli teorici possono spiegare la dinamica e le proprietà quantistiche delle molecole.

Nel loro studio, Il team di Zehnacker ha utilizzato una combinazione di queste tecniche per studiare le strutture chirali di una particolare biomolecola dipeptidica. Dopo aver intrappolato le molecole ionizzate utilizzando campi elettrici, i ricercatori hanno eseguito la spettroscopia di massa, e quindi analizzato i frammenti utilizzando la spettroscopia laser. Hanno scoperto che gli spettri di luce risultanti erano molto più fortemente influenzati dalla chiralità delle molecole quando venivano spezzate dalle collisioni, al contrario dei fotoni. Come rivelato dalla combinazione di calcoli quantistici e simulazioni di dinamica chimica, questo effetto è sorto poiché ogni forma chirale del dipeptide si trasforma in una diversa molecola di isomero, presentando diverse barriere alla capacità dei protoni di muoversi tra le molecole.