(PhysOrg.com) -- Producendo alcune delle immagini a più alta risoluzione di peptidi che si attaccano alle superfici minerali, gli scienziati hanno una comprensione più profonda di come le biomolecole manipolano i cristalli di crescita. Questa ricerca potrebbe portare a un nuovo trattamento per i calcoli renali utilizzando biomolecole.

La ricerca, che appare nell'edizione online del 23 novembre della rivista Atti dell'Accademia Nazionale delle Scienze , esplora come i peptidi interagiscono con le superfici minerali accelerando, cambiando e inibendo la loro crescita.

Il gruppo, composto da ricercatori del Lawrence Livermore National Laboratory, la fonderia molecolare di Lawrence Berkeley, l'Università della California, Davis e l'Università dell'Alabama, per la prima volta ha prodotto immagini a risoluzione di singola molecola di questa interazione peptide-minerale.

I minerali inorganici svolgono un ruolo importante nella maggior parte degli organismi biologici. Osso, i denti, i gusci protettivi o le intricate pareti cellulari delle diatomee marine sono alcune manifestazioni di biomineralizzazione, dove gli organismi viventi formano strutture utilizzando materiale inorganico. Alcuni minerali possono anche avere effetti negativi su un organismo come nei reni e nei calcoli biliari, che portano a gravi sofferenze e danni interni negli esseri umani e in altri mammiferi.

Comprendere come gli organismi limitano la crescita dei minerali inorganici patologici è importante nello sviluppo di nuove strategie di trattamento. Ma decifrare i complessi percorsi che gli organismi utilizzano per creare strutture forti e versatili da materiali relativamente semplici non è un'impresa facile. Per comprendere meglio il processo, gli scienziati tentano di imitarli in laboratorio.

Migliorando la potenza di risoluzione di un microscopio a forza atomica (AFM), il PNAS gli autori sono stati in grado di visualizzare i singoli strati atomici del cristallo che interagiscono con piccoli frammenti proteici, o peptidi, mentre cadevano sulla superficie del cristallo.

"Imaging biomolecole che sono debolmente attaccate a una superficie, raggiungendo contemporaneamente la risoluzione di una singola molecola, è normalmente difficile da fare senza far cadere le molecole, " ha detto Raymond Friddle, un borsista post-dottorato LLNL. Ma il team ha migliorato i metodi precedenti e ha ottenuto una risoluzione senza precedenti della struttura molecolare della superficie del cristallo durante l'interazione dinamica di ogni strato in crescita con i peptidi. "Siamo stati in grado di osservare i peptidi aderire alla superficie, rallentare temporaneamente uno strato del cristallo in crescita, e sorprendentemente "salta" al livello successivo della superficie del cristallo."

Le immagini hanno anche rivelato un meccanismo che le molecole possono utilizzare per legarsi a superfici che normalmente le respingono. Le immagini ad alta risoluzione hanno mostrato che i peptidi si raggruppano insieme su facce di cristallo che presentano la stessa carica elettronica. In determinate condizioni i peptidi rallenteranno la crescita, mentre in altre condizioni i peptidi potrebbero accelerare la crescita.

Su un'altra faccia del cristallo, dove ci si aspettava che i peptidi si legassero fortemente, i ricercatori hanno scoperto invece che i peptidi non si attaccavano alla superficie a meno che la crescita dei cristalli non rallentasse. I peptidi necessari per legarsi in modo specifico al viso, che richiede più tempo di un allegato non specifico. Di conseguenza, gli strati crescenti del cristallo sono stati in grado di liberarsi dei peptidi mentre tentavano di legarsi.

Ma quando i ricercatori hanno rallentato il tasso di crescita dei cristalli, i peptidi sono collassati sulla superficie in modo così forte che hanno completamente interrotto la crescita. I ricercatori hanno proposto che il fenomeno sia dovuto alle proprietà uniche dei biopolimeri, come peptidi o polielettroliti, che fluttuano in soluzione prima di riposare in una configurazione stabile su una superficie.

"I risultati del catastrofico calo della crescita da parte dei peptidi suggeriscono modi in cui gli organismi ottengono protezione contro la mineralizzazione patologica, " disse Jim De Yoreo, il capo progetto e vicedirettore della ricerca presso la Molecular Foundry di LBNL. "Una volta arrestata la crescita, sarà necessaria una concentrazione molto elevata del minerale prima che la crescita possa raggiungere nuovamente livelli significativi".

Ha detto che progettando modificatori di polielettrolita in cui la carica, le dimensioni e la capacità di respingere l'acqua possono essere sistematicamente variate consentirebbe ai ricercatori di creare l'equivalente di "interruttori, manette e freni" per dirigere la cristallizzazione.

Source:Lawrence Livermore National Laboratory