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  • Controllo remoto del trasporto tramite nanopori

    Nei nostri corpi, il trasferimento di informazioni genetiche, infezioni virali e traffico di proteine, così come la sintesi e la degradazione di biomolecole, sono tutti fenomeni che richiedono il trasporto di molecole attraverso canali. Migliorare il nostro controllo di questi canali e la capacità delle molecole di attraversare potrebbe avere molte potenziali applicazioni nei campi dell'energia, biotecnologie e medicina. Questi includono il sequenziamento del DNA ultraveloce, rilevamento di marcatori biologici utilizzati nella diagnostica delle malattie, ripiegamento delle proteine, determinazione ad alta risoluzione della dimensione delle molecole biologiche o anche il controllo del trasporto di ioni o biomolecole attraverso il sensore proteico.

    In un nuovo studio pubblicato su EPJ MI , Manuela Pastoriza-Gallego dell'Università Paris-Seine, Francia, e colleghi hanno mostrato come alterare i fattori esterni, come tensione esterna, per controllare il trasporto di una molecola di destrano solfato, un polielettrolita, attraverso i nanopori del canale della proteina aerolisina.

    Le molecole che attraversano tali canali biologici sono spesso costituite da una catena di atomi, che può essere maggiore del diametro dei pori, tipicamente inferiore a 2 nanometri di larghezza e 10 nanometri di lunghezza. Ciò significa che è necessaria una forza motrice per superare la barriera energetica del canale che confina la catena al nanoporo. Il livello di questa barriera energetica dipende anche dalle interazioni molecola-poro. Gli autori hanno precedentemente studiato un diverso nanoporo, chiamata alfa-emolisina.

    Per studiare la dinamica in mezzo confinato a livello di singola molecola, gli scienziati si affidano al rilevamento elettrico. Hanno identificato l'impatto delle catene proteiche parzialmente piegate quando attraversano il canale, che portano a blocchi molto lunghi nei nanopori. Sulla base di un confronto con il loro precedente lavoro sui nanopori di alfa-emolisina, hanno dimostrato che la transizione di sviluppo delle proteine ​​è indipendente dal nanoporo utilizzato. Per proteine ​​completamente spiegate, gli autori hanno dimostrato che l'ingresso nel poro deve superare una barriera energetica minima. Hanno anche dimostrato che il tempo di trasporto diminuisce esponenzialmente con la tensione applicata e aumenta con la lunghezza della catena proteica.


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