L'emoglobina, la proteina dei globuli rossi responsabile del trasporto dell'ossigeno dai polmoni ai tessuti del corpo (e per trasportare l'anidride carbonica nella direzione opposta), è composta da quattro catene di polipeptidi di amminoacidi separate o globine. La complessità dell'emoglobina fornisce un eccellente esempio dei livelli strutturali che determinano la forma finale di una proteina.

Primaria e secondaria: Arrangiamenti lineari

La struttura primaria di una proteina si riferisce all'ordine dei suoi residui amminoacidici . Due delle catene polipeptidiche dell'emoglobina sono simili a, ma leggermente differenti, le altre due: una coppia ha un'istidina cruciale al suo ottantesimo residuo, mentre l'altra ha questa istidina al suo 92 ° residuo. La struttura secondaria si riferisce alla rotazione o piegatura delle catene in modelli regolari; nell'emoglobina, ogni catena include otto o nove eliche alfa separate l'una dall'altra da brevi sezioni non eliche.

Terziario e Quaternario: La Terza Dimensione

La struttura terziaria di una proteina descrive i suoi tre struttura tridimensionale, che nasce da interazioni non covalenti quali legami di idrogeno e interazioni di van der Waals tra i residui. Ciascun polipeptide nelle pieghe dell'emoglobina crea una tasca per un'unità eme, che in realtà trasporta l'ossigeno e l'anidride carbonica. Infine, le quattro catene globiniche si uniscono a causa di ulteriori interazioni non covalenti per produrre la struttura quaternaria della proteina completa dell'emoglobina.