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    In che modo l'urea denatura le proteine?

    L'urea è un composto che è altamente attivo in una varietà di processi biologici nel corpo umano e in quelli di altri mammiferi e organismi. Gestisce l'eliminazione dell'azoto in eccesso nel corpo umano e agisce come agente nella denaturazione delle proteine. L'urea appartiene a una classe di composti noti come denaturanti caotropici, che svelano la struttura terziaria delle proteine destabilizzando legami interni, non covalenti tra atomi.

    Le proteine possono essere denaturate dall'urea attraverso diversi processi. Un metodo prevede l'interazione diretta per cui l'urea si lega all'idrogeno con le aree di carica polarizzate, come i gruppi peptidici. Questa influenza reciproca indebolisce i legami e le interazioni intermolecolari, indebolendo la struttura secondaria e terziaria generale. Una volta che si verifica una progressiva spiegazione proteica, l'acqua e l'urea possono accedere più facilmente al nucleo interno idrofobo della proteina in questione, accelerando il processo di denaturazione.

    L'urea può anche denaturare le proteine indirettamente, influenzando gli attributi del solvente in che le proteine sono immerse. Modificando la struttura e l'idrodinamica del solvente stesso, simile a mettere un soluto non polare nella miscela, l'urea incoraggia la destabilizzazione dei legami interni. Sembrerebbe quindi che l'interazione diretta dell'urea con la proteina, attraverso il legame idrogeno, sia il probabile inizio del disfacimento delle proteine. Il solvente indiretto e le interazioni tra soluti aiutano il processo lungo, formando un percorso perché avvenga questa interazione diretta. L'urea può anche denaturare le proteine indirettamente, influenzando gli attributi del solvente in cui sono immerse le proteine. Modificando la struttura e l'idrodinamica del solvente stesso, simile a mettere un soluto non polare nella miscela, l'urea incoraggia la destabilizzazione dei legami interni. Sembrerebbe quindi che l'interazione diretta dell'urea con la proteina, attraverso il legame idrogeno, sia il probabile inizio del disfacimento delle proteine. Il solvente indiretto e le interazioni del soluto aiutano il processo lungo, formando un percorso perché avvenga questa interazione diretta.

    Il modo esatto in cui l'urea degrada le proteine è ancora oggetto di qualche mistero. La ricerca sull'argomento ha dimostrato che la probabile risposta è, con ogni probabilità, una combinazione dei suddetti fattori. I metodi sperimentali sono una fonte improbabile di raccogliere informazioni su come le proteine vengono denaturate dall'urea. La ricerca e il miglioramento futuri nella microscopia a livello atomico faranno senza dubbio più luce sul problema e riveleranno l'esatto meccanismo con cui si verifica la denaturazione delle proteine da parte dell'urea.

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