controllo, e mitigare gli effetti della crescita dei ghiacci è fondamentale per proteggere le infrastrutture, aiutano a preservare le cellule congelate e a migliorare la consistenza degli alimenti congelati. Una collaborazione internazionale di scienziati di Warwick che lavorano con ricercatori svizzeri ha utilizzato una piattaforma di visualizzazione dei fagi per scoprire nuovi, piccolo, peptidi che funzionano come proteine ​​antigelo più grandi. Questo presenta un percorso verso nuovi, più facile da sintetizzare, crioprotettori.Didascalia:Utilizzo di virus (display fagico) per identificare l'unica molecola su un miliardo (peptide8) che controlla la formazione di ghiaccio.

proteine ​​leganti il ​​ghiaccio, che include proteine ​​antigelo, sono prodotti da una vasta gamma di specie di pesci, agli insetti alle piante, per prevenire i danni causati dal ghiaccio. Le proteine ​​svolgono la notevole funzione di riconoscere e legarsi al ghiaccio, anche nell'enorme eccesso di acqua (di cui il ghiaccio è la forma solida). In genere sono state scoperte nuove proteine ​​antigelo mediante isolamento dagli organismi.

In questo lavoro, il team ha adottato un approccio molto diverso esaminando miliardi di possibili peptidi per trovare quelli che potrebbero legarsi al ghiaccio. Ciò è stato ottenuto da Phage Display, una tecnologia in base alla quale un virus viene utilizzato per generare un vasto numero di peptidi, e quelli che si "legano" al ghiaccio possono essere isolati.

Usando questo è stato scoperto un peptide ciclico di soli 14 amminoacidi (che è molto breve rispetto a una tipica proteina) che potrebbe legarsi al ghiaccio. Il team ha utilizzato simulazioni al computer per capire come il peptide si lega al ghiaccio, che non è possibile con le sole tecniche sperimentali "umide". Il team ha anche mostrato come questo breve peptide può essere utilizzato per aiutare a purificare altre proteine ​​mediante la purificazione per affinità dell'asso.

Identificando questi brevi peptidi, significa che i ricercatori possono ora semplicemente creare (o acquistare) peptidi modificati per capire e sondare come questi interagiscono con il ghiaccio e aiutare a progettare nuovi crioprotettori con strutture semplificate, e quindi costo inferiore.

Nel documento "Un peptide legante il ghiaccio ciclico minimalista da Phage Display", pubblicato in Comunicazioni sulla natura il team internazionale che comprende l'Università di Warwick e guidato dall'EPFL, Svizzera, hanno dimostrato l'uso del phage display per scoprire nuovi peptidi antigelo minimalisti, che non potrebbe essere raggiunto con strumenti convenzionali, che non permetterebbe di vagliare i miliardi di strutture potenziali.

Dott. Gabriele Sosso, Professore assistente presso l'Università di Warwick, nel Dipartimento di Chimica commenta:"Questo lavoro mette in evidenza che anche piccolissimi cambiamenti all'interno della struttura di questi peptidi possono fare un'enorme differenza nella loro capacità di controllare la formazione del ghiaccio. Le nostre simulazioni al computer ci hanno permesso di identificare e comprendere l'importanza di questi cambiamenti strutturali, che è un passo fondamentale verso la progettazione razionale di crioprotettori sintetici.

"È un tale privilegio poter sfruttare sia il lavoro sperimentale del gruppo di Gibson che le risorse computazionali dell'SCRTP. Davvero, Warwick è un ottimo posto dove stare se vuoi capire come si forma il ghiaccio e cosa possiamo fare per avere voce in capitolo in questo processo".

Professore Matthew Gibson, Il professore all'Università di Warwick nel Dipartimento di Chimica e alla Warwick Medical School aggiunge:"Abbiamo lavorato allo sviluppo di strumenti sintetici per capire, e interferire con, processi di crescita del ghiaccio con l'obiettivo di aiutare a sviluppare nuovi crioprotettori. Questo lavoro è stato davvero emozionante, poiché abbiamo fatto uso di strumenti biotecnologici (fagi) per scoprire piccoli, ciclico, peptidi che sono notevolmente potenti.

"Questi peptidi sono facili da sintetizzare e modificare e accelereranno la nostra ricerca in questo campo. Evidenzia anche la crescente rete collaborativa 'team ice' a Warwick, combinando studi sperimentali e di calcolo insieme. Siamo anche grati per il supporto della IAS a Warwick, che ha permesso al Dr. Stevens di farci visita per completare questo lavoro, mostrando la necessità di sostenere collaborazioni scientifiche internazionali."