Gli enzimi sono macchine proteiche che devono assumere forme 3D per funzionare correttamente. Gli enzimi diventano inattivi quando perdono la loro struttura 3D. Un modo in cui ciò accade è perché la temperatura diventa troppo calda e l'enzima denatura o si sviluppa. Un altro modo in cui gli enzimi diventano inattivi è quando la loro attività viene bloccata da un inibitore chimico. Esistono diversi tipi di inibitori. Gli inibitori competitivi si legano e bloccano il sito attivo degli enzimi. Gli inibitori non competitivi si legano a un sito diverso dal sito attivo, ma rendono il sito attivo non funzionale.

Denaturato dal calore

Gli atomi degli enzimi normalmente vibrano, ma non così molto che la molecola si dispiega. Aumentando la temperatura dell'enzima aumenta la quantità di vibrazioni. Troppo jiggling e l'enzima inizia a perdere la giusta forma. Gli enzimi hanno un intervallo di temperatura ottimale in cui sono più attivi. L'attività enzimatica aumenta quando la temperatura raggiunge questo intervallo ottimale, ma diminuisce bruscamente dopo che questo intervallo è passato. La maggior parte degli enzimi animali perde attività oltre i 40 gradi Celsius. Ci sono batteri chiamati estremofili che possono sopravvivere nelle sorgenti calde. I loro enzimi possono resistere alle temperature che fanno bollire l'acqua.

Sito attivo

Gli enzimi hanno una regione chiamata il sito attivo, che è responsabile dell'esecuzione della reazione chimica che è lo scopo principale dell'enzima. Proprio come il resto dell'enzima, il sito attivo deve avere una forma 3D adeguata per funzionare. Il sito attivo è come la bocca dell'enzima. I gruppi laterali di alcuni amminoacidi si attaccano allo spazio del sito attivo, proprio come i denti in bocca. Questi gruppi laterali sono responsabili della realizzazione della reazione chimica. Proprio come i denti devono essere allineati per masticare il cibo, i gruppi laterali non possono completare le reazioni se il sito attivo non è nella sua forma tridimensionale.

Inibitori della concorrenza

Altra via degli enzimi diventare meno efficaci è perché la loro attività è bloccata da un inibitore chimico. Gli inibitori competitivi sono molecole che si legano al sito attivo dell'enzima. L'attivo è dove il substrato, la molecola che l'enzima dovrebbe modificare, si lega, quindi l'inibitore competitivo compete con il substrato per il sito attivo. Molti inibitori competitivi sono noti come inibitori reversibili, perché sebbene leghino il sito attivo possono cadere. Questo fa riaccendere l'enzima.

Inibitori non competitivi

Un altro tipo di inibitore enzimatico è chiamato inibitori non competitivi. Queste sostanze chimiche di tipo non si legano al sito attivo, ma a un altro sito sull'enzima. Tuttavia, il legame dell'inibitore sull'altro sito causa un cambiamento nella forma della proteina che chiude o blocca il sito attivo. Gli inibitori non competitivi sono anche chiamati inibitori allosterici, poiché i siti allosterici sono siti regolatori che non sono il sito attivo. Alcuni enzimi sono più enzimi che si uniscono in quello che viene chiamato un complesso enzimatico. Un inibitore allosterico può disattivare tutti gli enzimi di un complesso legandosi a un sito allosterico.