Gli scienziati del Brookhaven National Laboratory del Dipartimento dell'Energia degli Stati Uniti (DOE) hanno scoperto che una proteina responsabile della sintesi di un materiale vegetale chiave si è evoluta molto prima di quanto sospettato. La ricerca pubblicata su The Plant Cell , esplora l'origine e l'evoluzione del meccanismo biochimico che costruisce la lignina, un componente strutturale delle pareti cellulari delle piante con impatti significativi sul settore dell'energia pulita.
Quando le prime piante terrestri emersero dagli ambienti acquatici, dovettero adattarsi per sopravvivere.
Chang-Jun Liu, uno scienziato senior del Dipartimento di Biologia di Brookhaven, ha affermato:"L'emergere della lignina, che fornisce supporto strutturale alle piante, è stato un evento evolutivo chiave che ha consentito la sopravvivenza delle piante nel nuovo ambiente terrestre."
Comprendere come le piante hanno sviluppato meccanismi protettivi che consentono la sopravvivenza in nuovi ambienti è vitale poiché affrontano le sfide imposte dai cambiamenti climatici odierni. Ma la lignina è di grande interesse anche per i ricercatori alla ricerca di opzioni di energia pulita.
Questo materiale vegetale resistente può essere lavorato e convertito in preziosi bioprodotti. Inoltre, la lignina è l'unica fonte rinnovabile di composti aromatici, che sono chimicamente simili alle molecole presenti nel carburante per aerei convenzionale e possono essere utilizzati come carburante "drop-in" dalle compagnie aeree.
"Le piante moderne contengono tre tipi di lignina, ma la maggior parte delle prime piante contenenti lignina ne avevano solo due tipi. La lignina 'più recente' si chiama siringil-lignina o S-lignina", ha spiegato Liu. La S-lignina si è evoluta relativamente di recente con le piante da fiore ed è strutturalmente meno complessa degli altri componenti della lignina. Le sue potenziali applicazioni industriali, in particolare, hanno catturato l'attenzione degli scienziati perché la S-lignina è relativamente facile da scomporre in composti aromatici semplici.
Il nuovo studio si basa su anni di ricerca focalizzata sulla lignina e sulle molecole responsabili della sua sintesi. Nel 2019, Liu e i suoi colleghi hanno scoperto che una specifica proteina del citocromo b5, CB5D, è indispensabile per la produzione di S-lignina ma non degli altri tipi più antichi di lignina.
"L'unicità del ruolo del CB5D nella sintesi della S-lignina ci ha incuriosito", ha osservato Liu. "Così, siamo stati ispirati a esplorare ulteriormente la sua origine ed evoluzione."
In uno studio precedente, il team di Liu aveva scoperto che il CB5D ha una partnership speciale con un enzima chiamato ferulato 5-idrossilasi (F5H). Insieme, queste molecole hanno sintetizzato la preziosa S-lignina.
Gli scienziati sapevano che l'evoluzione dell'F5H nelle piante da fiore aveva portato alla produzione di S-lignina. Quindi, si aspettavano di scoprire che CB5D si era coevoluto con F5H.
Per esplorare la loro ipotesi, gli scienziati hanno eseguito un'analisi genetica per trovare altre specie vegetali il cui DNA conteneva geni simili al moderno gene CB5D, che funge da istruzioni per l'assemblaggio della proteina CB5D. Hanno identificato 21 specie, che vanno da evolutivamente antiche a evolutivamente recenti. Gli scienziati hanno poi sintetizzato questi geni e li hanno espressi individualmente in una specie di pianta moderna che è stata geneticamente modificata per essere priva del gene CB5D.
"Senza il gene CB5D, la pianta sintetizza solo una piccola quantità di lignina S", ha detto Xianhai Zhao, ricercatore post-dottorato a Brookhaven e autore principale del nuovo articolo. "Ma se questa funzione fosse ripristinata con l'espressione di uno dei geni correlati, allora sapremmo che quel gene funziona in modo simile al moderno gene CB5D."
Gli scienziati hanno scoperto che un gene di una specie di alghe verdi che si è evoluta in una primitiva pianta terrestre oltre 500 milioni di anni fa ha ripristinato la sintesi della S-lignina nella pianta moderna. Ciò indicava che il gene mostrava funzionalità di tipo CB5D. Gli scienziati hanno anche scoperto che la funzione era conservata in diverse piante terrestri primitive, come epatiche e muschi.
"Ciò significa che il CB5D si è evoluto milioni di anni prima di quanto ci aspettassimo", ha spiegato Liu. "È stato piuttosto sorprendente scoprire che un moderno accettore di elettroni come F5H ha collaborato con un'antica proteina per sviluppare un nuovo macchinario biochimico che sintetizza la struttura avanzata della lignina."
Il gene CB5D e la sua controparte più antica contenevano sequenze e funzioni di DNA simili. Ma gli scienziati volevano assicurarsi che la proteina CB5D di una specie antica, come l'erba epatica, fosse espressa nelle stesse strutture subcellulari del moderno CB5D.
Quindi, hanno utilizzato la microscopia confocale presso il Center for Functional Nanomaterials, una struttura utilizzata dal DOE Office of Science presso il Brookhaven Lab, per confermare che era proprio così.
Avendo trovato antichi geni che codificano per proteine simili alla moderna proteina CB5D in termini di sintesi della S-lignina nelle piante moderne e di localizzazione cellulare, il team ha voluto saperne di più sull'antica funzione di questa proteina e su come è cambiata o espansa nel tempo.
La loro analisi ha mostrato che la proteina simile al CB5D emergeva nelle alghe acquatiche appena prima che passassero all’ambiente terrestre. E poiché è stata conservata nelle prime piante terrestri, questa proteina probabilmente svolge una o più funzioni essenziali.
"Le piante antiche come l'erba epatica non contenevano S-lignina", ha detto Zhao. "Se la proteina di tipo CB5D non era responsabile della sintesi della lignina S, cosa faceva?"
Liu ha osservato:"Questa è la bellezza della ricerca. Rispondere a una domanda ti porta a domande ancora più interessanti in attesa di essere esplorate."
Ulteriori informazioni: Xianhai Zhao et al, La diversità del citocromo b5 nei lignaggi verdi ha preceduto l'evoluzione della biosintesi della siringil lignina, La cellula vegetale (2024). DOI:10.1093/plcell/koae120
Informazioni sul giornale: Cellula vegetale
Fornito dal Brookhaven National Laboratory
