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    Gli scienziati scoprono come le proteine ​​formano i cristalli che rivestono il guscio di un microbo
    Nel regno della microbiologia esiste un minuscolo organismo noto come Methanocaldococcus jannaschii, che prospera nelle torride sorgenti termali delle profondità marine. Questo straordinario microbo possiede uno scudo protettivo, un guscio esterno composto da proteine ​​fitte che non solo proteggono il suo delicato interno dall'ambiente estremo, ma gli consentono anche di muoversi liberamente. Fino a poco tempo fa, gli scienziati erano perplessi su come queste proteine ​​si autoassemblassero per creare una struttura così durevole e complessa.

    Tuttavia, uno studio innovativo, pubblicato sulla rivista Nature Communications, ha fatto luce su questo enigma biologico. I ricercatori dell’Università della California, Berkeley e del Lawrence Berkeley National Laboratory hanno scoperto l’intricata danza delle molecole proteiche mentre orchestrano la formazione di queste strutture cristalline.

    Al centro di questo processo si trova una proteina chiamata strato S, un componente essenziale dell'involucro esterno del microbo. Le proteine ​​dello strato S presentano una proprietà unica:possono autoassemblarsi in due diversi tipi di strutture cristalline, esagonali e quadrate. Queste strutture formano un affascinante mosaico di piastrelle esagonali e quadrate che ricoprono l'intera superficie del microbo, fornendo integrità strutturale e motilità.

    Utilizzando una combinazione di tecniche di imaging all'avanguardia e simulazioni molecolari, i ricercatori hanno osservato il comportamento dinamico delle proteine ​​dello strato S mentre si assemblavano in cristalli. Hanno scoperto che le proteine ​​si organizzavano spontaneamente in gruppi, proprio come zattere alla deriva su uno stagno, prima di cristallizzarsi in schemi esagonali e quadrati. Questo processo è guidato dalle interazioni delle proteine ​​tra loro e con l'ambiente circostante.

    I ricercatori hanno identificato le interazioni molecolari chiave che determinano la forma dei cristalli. Ad esempio, sottili variazioni nella sequenza aminoacidica delle proteine ​​dello strato S influenzano la formazione di cristalli esagonali o quadrati. Questa scoperta rivela la squisita precisione con cui le proteine ​​possono auto-organizzarsi in base alla loro composizione molecolare.

    Lo studio non solo fornisce una comprensione più profonda dell'assemblaggio del guscio esterno del Methanocaldococcus jannaschii, ma offre anche approfondimenti sulla cristallizzazione delle proteine, un fenomeno osservato in vari sistemi biologici, inclusa la formazione di virus e minerali come la calcite.

    Inoltre, la ricerca ha potenziali implicazioni nella nanotecnologia e nella scienza dei materiali, dove la capacità di controllare con precisione l'assemblaggio delle proteine ​​potrebbe portare alla progettazione di nuovi materiali e strutture con proprietà personalizzate.

    La scoperta di come le proteine ​​orchestrano la formazione delle piastrelle cristalline sottolinea la notevole complessità ed eleganza dei sistemi biologici. Serve a ricordare la genialità della natura nell'impiegare processi di autoassemblaggio per creare strutture complesse e altamente funzionali su scala microscopica.

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