È noto da tempo che la lamina nucleare, composta principalmente da proteine laminiche, fornisce supporto strutturale al nucleo, prevenendone il collasso sotto le forze generate dai processi cellulari. Tuttavia, studi recenti hanno rivelato che la lamina nucleare non è semplicemente un’impalcatura passiva; partecipa attivamente alla regolazione dell'espressione genica e di altre funzioni cellulari essenziali.
In un nuovo studio pubblicato sulla rivista "Nature Cell Biology", i ricercatori del Francis Crick Institute di Londra, Regno Unito, hanno identificato una modifica precedentemente sconosciuta della lamina A, uno dei componenti principali della lamina nucleare. Questa modifica, chiamata "fosforilazione della lamina A", si verifica quando un gruppo fosfato è attaccato a un amminoacido specifico all'interno della proteina della lamina A.
I ricercatori hanno scoperto che la fosforilazione della lamina A viene attivata in risposta allo stress meccanico, come lo stiramento o la compressione della cellula. Questa modifica porta ad una riorganizzazione della lamina nucleare, facendola diventare più rigida e più resistente alla deformazione.
Manipolando i livelli di fosforilazione della lamina A nelle cellule, i ricercatori sono stati in grado di dimostrare il suo ruolo cruciale nel mantenimento della forma e dell'integrità nucleare. La riduzione della fosforilazione della lamina A ha reso il nucleo più suscettibile al collasso, mentre l'aumento della fosforilazione ha irrigidito il nucleo e lo ha reso più resistente allo stress meccanico.
Questo studio fornisce importanti informazioni sulla natura dinamica della lamina nucleare e sul suo ruolo nel rispondere ai segnali meccanici provenienti dall’ambiente cellulare. Comprendere i meccanismi alla base del rimodellamento della lamina nucleare potrebbe far luce su varie malattie associate a difetti nucleari, come la distrofia muscolare e alcuni tipi di cancro.
