Sommario:
Lo chaperone Hsp70 svolge un ruolo fondamentale in vari processi cellulari, tra cui il ripiegamento delle proteine, la degradazione delle proteine e il traffico di proteine. Questo studio rivela un nuovo meccanismo mediante il quale Hsp70 stabilizza le proteine ripiegate. La proteina chaperone Hsp70 svolge diversi compiti essenziali all'interno delle cellule. Aiuta le proteine a ripiegarsi nella loro forma corretta, impedisce loro di aggregarsi e ripara le proteine danneggiate. Ciò garantisce che le proteine siano in grado di svolgere il loro ruolo nel corpo.
Hsp70 realizza queste funzioni legandosi alle proteine in modo regolato. In questo studio, i ricercatori hanno scoperto un nuovo meccanismo mediante il quale Hsp70 può legare e stabilizzare le proteine ripiegate. Hanno identificato un interruttore molecolare all'interno di Hsp70 che gli consente di "aggrapparsi" alle proteine ripiegate e impedire loro di dispiegarsi.
Comprendere questo nuovo meccanismo potrebbe aiutare a sviluppare nuove terapie per le malattie in cui le proteine si ripiegano e si aggregano in modo errato, come il morbo di Alzheimer e il morbo di Parkinson.
Risultati chiave:
- Hsp70 interagisce con le proteine ripiegate in modo ATP-dipendente utilizzando il suo dominio ATPasi.
- La presenza di ADP nella tasca dell'ATPasi induce cambiamenti conformazionali in Hsp70, facendola agganciare alle proteine ripiegate.
- Il meccanismo di bloccaggio impedisce lo spiegamento delle proteine ripiegate e le protegge dall'aggregazione.
Significato:
Lo studio fornisce nuove informazioni sui meccanismi molecolari mediante i quali la chaperone Hsp70 stabilizza le proteine ripiegate e ne impedisce l'aggregazione. Questa conoscenza potrebbe contribuire allo sviluppo di strategie terapeutiche per le malattie da misfolding delle proteine.
