* Specificità: Gli enzimi sono altamente specifici, il che significa che catalizzano solo alcune reazioni con substrati particolari. Questa specificità deriva dalla forma unica del sito attivo dell'enzima, che è una piccola regione sulla superficie dell'enzima che si lega al substrato. Il sito attivo è formato dalla disposizione specifica degli aminoacidi, dai mattoni delle proteine.
* Attività catalitica: Il sito attivo di un enzima è progettato per interagire con il substrato in un modo che riduce l'energia di attivazione della reazione, accelerandolo così. Questa interazione comporta legami chimici specifici e interazioni tra i residui di aminoacidi nel sito attivo e la molecola del substrato.
* Flessibilità e conformazione: Le proteine hanno un alto grado di flessibilità, consentendo loro di cambiare leggermente in risposta ai cambiamenti ambientali. Questa flessibilità è essenziale per gli enzimi per legarsi ai loro substrati, facilitare la reazione chimica e quindi rilasciare i prodotti.
Mentre ci sono alcune eccezioni, come i ribozimi (molecole di RNA catalitica), le proteine sono la classe primaria di molecole che funzionano come enzimi. Ciò è dovuto alla versatilità e alla complessità delle strutture proteiche, consentendo una vasta gamma di attività e specificità catalitiche.
Ecco una semplice analogia:immagina un blocco e una chiave. Il blocco rappresenta il sito attivo di un enzima e la chiave rappresenta il substrato. La forma specifica del tasto (substrato) si adatta perfettamente al blocco (sito attivo), consentendo che si verifichi la "reazione" (la chiave che entra nel blocco).
Le proteine sono ideali per questo ruolo grazie alla loro capacità di piegarsi in forme tridimensionali intricate e altamente specifiche.
