Le bottiglie di plastica che buttiamo via oggi rimarranno in circolazione per centinaia di anni. È uno dei motivi principali per cui il crescente problema dell'inquinamento da plastica, che sta avendo un effetto mortale sulla vita marina, è così serio.

Ma gli scienziati hanno recentemente scoperto un ceppo di batteri che può letteralmente mangiare la plastica usata per fare le bottiglie, e ora l'ho migliorato per farlo funzionare più velocemente. Gli effetti sono modesti - non è una soluzione completa all'inquinamento da plastica - ma mostra come i batteri potrebbero aiutare a creare un riciclaggio più rispettoso dell'ambiente.

Le materie plastiche sono polimeri complessi, nel senso che sono lunghi, catene ripetute di molecole che non si dissolvono in acqua. La forza di queste catene rende la plastica molto resistente e significa che impiega molto tempo per decomporsi naturalmente. Se potessero essere scomposti nel loro più piccolo, unità chimiche solubili, quindi questi elementi costitutivi potrebbero essere raccolti e riciclati per formare nuova plastica in un sistema a circuito chiuso.

Nel 2016, scienziati giapponesi hanno testato diversi batteri da un impianto di riciclaggio di bottiglie e hanno scoperto che Ideonella sakaiensis 201-F6 potrebbe digerire la plastica utilizzata per realizzare bottiglie per bevande monouso, polietilene tereftalato (PET). Funziona secernendo un enzima (un tipo di proteina che può accelerare le reazioni chimiche) noto come PETase. Questo divide alcuni legami chimici (esteri) nel PET, lasciando molecole più piccole che i batteri possono assorbire, usando il carbonio in essi come fonte di cibo.

Sebbene fosse già noto che altri enzimi batterici digeriscono lentamente il PET, il nuovo enzima si era apparentemente evoluto specificamente per questo lavoro. Ciò suggerisce che potrebbe essere più veloce ed efficiente e quindi avere il potenziale per l'uso nel riciclaggio biologico.

Di conseguenza, diversi team hanno cercato di capire esattamente come funziona PETase studiandone la struttura. Negli ultimi 12 mesi, gruppi dalla Corea, Cina e Regno Unito, Gli Stati Uniti e il Brasile hanno tutti pubblicato lavori che mostrano la struttura dell'enzima ad alta risoluzione e ne analizzano i meccanismi.

Questi documenti mostrano che la parte della proteina PETase che esegue la digestione chimica è fisicamente adattata per legarsi alle superfici del PET e funziona a 30°C, rendendolo idoneo al riciclaggio in bioreattori. Due dei team hanno anche dimostrato che modificando leggermente le proprietà chimiche dell'enzima in modo che interagisse con il PET in modo diverso, lo faceva funzionare più rapidamente della PETasi naturale.

L'uso di enzimi dai batteri nei bioreattori per abbattere la plastica per il riciclaggio è ancora più facile a dirsi che a farsi. Le proprietà fisiche della plastica rendono molto difficile l'interazione con gli enzimi.

Il PET utilizzato nelle bottiglie per bevande ha una struttura semicristallina, il che significa che le molecole di plastica sono strettamente imballate e difficili da raggiungere per l'enzima. L'ultimo studio mostra che l'enzima potenziato probabilmente ha funzionato bene perché la parte della molecola coinvolta nella reazione è molto accessibile, rendendo facile per l'enzima attaccare anche le molecole di PET sepolte.

Miglioramenti modesti

I miglioramenti all'attività della PETasi non sono stati drammatici, e non siamo affatto vicini a una soluzione alla nostra crisi della plastica. Ma questa ricerca ci aiuta a capire come questo promettente enzima scompone il PET e suggerisce come potremmo farlo funzionare più velocemente manipolando le sue parti attive.

È relativamente insolito essere in grado di ingegnerizzare gli enzimi affinché funzionino meglio di quanto si siano evoluti attraverso la natura. Forse questo risultato riflette il fatto che i batteri che usano la PETase si sono evoluti solo di recente per sopravvivere su questa plastica artificiale. Ciò potrebbe offrire agli scienziati un'entusiasmante opportunità di superare l'evoluzione progettando forme ottimizzate di PETase.

C'è una preoccupazione, anche se. Mentre è probabile che qualsiasi batterio modificato utilizzato nei bioreattori sia altamente controllato, il fatto che si sia evoluto per degradare e consumare plastica in primo luogo suggerisce che questo materiale su cui facciamo affidamento potrebbe non essere così durevole come pensavamo.

Se più batteri iniziassero a mangiare plastica in natura, i prodotti e le strutture progettati per durare molti anni potrebbero essere minacciati. L'industria della plastica dovrebbe affrontare la seria sfida di impedire che i suoi prodotti vengano contaminati da microrganismi affamati.

Le lezioni dagli antibiotici ci insegnano che siamo lenti a superare in astuzia i batteri. Ma forse studi come questi ci daranno un vantaggio.

Questo articolo è stato originariamente pubblicato su The Conversation. Leggi l'articolo originale.