Il glucosio è la fonte primaria di energia e substrato per le cellule, e il suo assorbimento attraverso la membrana plasmatica cellulare dipende in gran parte dalla famiglia del trasporto del glucosio (GLUT). GLUT1, uno dei membri della famiglia GLUT, è una proteina di membrana espressa ubiquitariamente. È responsabile del costante assorbimento di glucosio in molti tessuti.

Yan et al. ha riportato la struttura cristallina del GLUT1 umano con una risoluzione di 3,2 angstrom nel 2014. Tuttavia, la distribuzione dettagliata di GLUT1 sulle membrane cellulari native non era chiara, e il modo in cui le organizzazioni proteiche si collegano alle loro funzioni fisiologiche è rimasto sconosciuto. Con la modifica e l'aggiornamento della struttura della membrana cellulare, molti studi hanno trovato la distribuzione eterogenea e clustering delle proteine ​​di membrana.

Un recente modello di membrana dell'isola di strato proteico-lipidico-proteina (PLLPI) ha sottolineato che uno strato proteico denso si è formato sul lato ectoplasmatico della membrana e microdomini proteici dispersi si sono formati sul lato citoplasmatico. Per affrontare le caratteristiche di distribuzione e i meccanismi organizzativi sottostanti di GLUT1, La microscopia a fluorescenza a super risoluzione ha fornito uno strumento particolarmente adatto. Rompe la barriera di diffrazione e raggiunge una risoluzione laterale nell'ordine delle decine di nanometri. È molto adatto per monitorare direttamente la dimensione e la stabilità delle aggregazioni proteiche.

Prof. WANG Hongda dell'Istituto di Chimica Applicata di Changchun, Accademia Cinese delle Scienze e il Prof. XIONG Wenyong dell'Istituto di Botanica di Kunming, insieme ai membri del loro team, ha prima studiato la distribuzione e l'assemblaggio di GLUT1 a una risoluzione nanometrica mediante microscopia a ricostruzione ottica stocastica diretta (dSTORM).

Hanno scoperto che il trasportatore formava cluster con un diametro medio di ~250 nm sulle membrane cellulari HeLa. C'era una precisa associazione spaziale tra GLUT1 e zattere lipidiche, che ha risolto il dibattito sulla localizzazione del trasportatore nei domini di membrana.

Per quanto riguarda il meccanismo organizzativo dei cluster GLUT1, hanno rivelato che non solo l'ambiente delle zattere lipidiche può stabilizzare la loro esistenza, ma anche il citoscheletro di actina e la N-glicosilazione giocano un ruolo importante nella formazione dei cluster.

Inoltre, hanno scoperto che l'attivazione di GLUT1 da sodio azide o MβCD non ha aumentato la sua espressione di membrana ma ha indotto la diminuzione dei grandi cluster.

I risultati hanno suggerito una potenziale associazione tra distribuzione e attivazione. Il lavoro dei loro team potrebbe costituire un passo avanti nella nostra comprensione del meccanismo molecolare del raggruppamento dei GLUT e dell'assorbimento del glucosio.