Le piccole proteine ​​da shock termico (sHSP) sono chaperon molecolari che si legano alle proteine ​​non ripiegate per prevenire l'aggregazione proteica e difendersi dallo stress cellulare. Le mutazioni nelle sHSP umane sono associate a malattie ereditarie tra cui la cataratta e la cardiomiopatia.

I singoli sHSP si legano tra loro per formare oligomeri. Hassane Mchaorab, dottorato di ricerca, e colleghi hanno precedentemente scoperto che l'inserimento di un piccolo peptide in un sHSP batterico potrebbe farlo espandere da un oligomero a 24 subunità a un oligomero a 48 subunità.

I ricercatori si sono chiesti se la flessibilità nella struttura degli oligomeri contribuisce alla funzione sHSP. Ora, negli studi condotti da Sanjay Mishra, dottorato di ricerca, hanno mostrato che l'alterazione della sequenza e della lunghezza del peptide inserito genera una serie di oligomeri con da 30 a 38 subunità. La raccolta non uniforme di oligomeri legati a una proteina modello con maggiore affinità.

Le scoperte, riportato sul giornale Struttura , supportare un modello in cui l'architettura modulare sHSP contribuisce alla capacità delle sHSP di fungere da chaperon per una serie di proteine ​​non ripiegate.