Un gruppo di ricercatori giapponesi ha scoperto un nuovo enzima da un fungo del suolo. Nel loro studio pubblicato su Journal of Biological Chemistry , ipotizzano che questo enzima svolga ruoli importanti nell'ecosistema del suolo, e poi descriverne la struttura e l'azione. Una volta che l'utilità del prodotto principale di questo enzima sarà meglio compresa in futuro, questo enzima potrebbe essere sfruttato anche per scopi industriali. I ricercatori affermano, "Il nostro studio fa luce sul fatto che si stanno ancora scoprendo nuovi enzimi. È possibile che getti le basi per ulteriori ricerche per identificare nuovi enzimi che producono carboidrati che una volta si pensava fossero estremamente difficili da preparare".

I carboidrati sono probabilmente le molecole organiche più versatili del pianeta, poiché svolgono vari ruoli negli organismi. Di conseguenza, le funzioni e le strutture degli enzimi legati ai carboidrati sono altrettanto diverse. Le glicoside idrolasi (GH) sono enzimi che rompono i "legami glicosidici" nei carboidrati o negli zuccheri. I GH sono il più grande gruppo conosciuto di enzimi correlati ai carboidrati, e il gruppo continua ad espandersi. Una nuova famiglia, GH144, è stato identificato dallo stesso gruppo di ricerca in passato da un batterio del suolo Chitinophaga pinensis e denominato CpSGL.

L'enzima endo-β-1, 2-glucanasi (SGL), un membro della famiglia GH, è coinvolto nel metabolismo di β-1, 2-glucano, che è un polisaccaride (catena dello zucchero) composto da β-1, Unità di glucosio 2-legate. -1, Il 2-glucano funge da carboidrato extracellulare che svolge ruoli importanti nella simbiosi o nell'infettività di alcuni batteri. Però, il ruolo degli SGL nelle cellule eucariotiche e la loro relazione con gli SGL batterici non sono ben compresi.

Questo gruppo di scienziati giapponesi di diverse università e di un istituto di ricerca, lavorando a un progetto collaborativo guidato da Masahiro Nakajima, ha scoperto un nuovo enzima SGL da un fungo del suolo, Talaromyces funiculosus. L'enzima, di seguito denominato TfSGL, non ha mostrato alcuna somiglianza di sequenza significativa con altre famiglie di GH conosciute. Però, ha mostrato somiglianze significative con altre proteine ​​eucariotiche con funzioni sconosciute. I ricercatori propongono quindi che TfSGL e questi enzimi GH correlati siano classificati in una nuova famiglia, che chiamano GH162.

Di solito quando gli scienziati trovano una nuova proteina, in questo caso, un enzima:clonano ulteriormente il gene contenente la sequenza che lo codifica per comprenderne meglio la funzionalità. Questo clone è chiamato sequenza "ricombinante". La proteina ricombinante TfSGL (TfSGLr) è stata trovata per abbattere sia β-1 lineare che ciclico, 2-glucani a soforose, un carboidrato più semplice e più piccolo.

L'analisi stereochimica fatta da questi ricercatori ha rivelato che si tratta di un enzima invertente, una caratteristica che è associata al suo meccanismo d'azione. Hanno scoperto che TfSGL scompone i soforooligosaccaridi (β-1, 2-glucooligosaccaridi), con grado di polimerizzazione di 5 o più, al disaccaride soforoso come prodotto principale.

L'analisi della struttura cristallina a raggi X ha rivelato che la struttura complessiva di TfSGLr è simile a quella dei membri della famiglia GH144 menzionata in precedenza, in particolare CpSGL. Però, i due enzimi sono molto diversi nelle sequenze di amminoacidi, così come i siti di riconoscimento del substrato e le posizioni del catalizzatore di base. Questa differenza indica che TfSGL e i suoi omologhi probabilmente costituiscono una nuova famiglia, e che potrebbe esserci una relazione evolutiva molecolare tra GH144 e GH162.

Infatti, la maggior parte degli omologhi TfSGL si trovano negli organismi eucarioti, in particolare funghi (Basidiomycota e Ascomycota), e muffe melmose (micetozoi). Alcune di queste specie sono associate alla rizosfera, che è l'ecosistema intorno alla radice e al suolo, dove il metabolismo del -1 ciclico, Il 2-glucano potrebbe verificarsi come parte di questa relazione simbiotica con le piante. Altre specie sono parassite, e quindi, si ritiene che il ciclico β-1, Il 2-glucano potrebbe essere usato per ridurre le risposte immunitarie negli ospiti. Si ipotizza inoltre che gli omologhi di TfSGL siano coinvolti nelle interazioni con altri organismi.

Questo nuovo enzima, TfSGL, scompone β-1, 2-glucano in soforose. Secondo Nakajima, "Man mano che le funzioni e le applicazioni del soforose diventano più evidenti in futuro, l'enzima potrebbe essere potenzialmente utilizzato per la produzione di soforose. Le β-glucanasi giocano già un ruolo importante nella nostra vita, poiché sono ampiamente utilizzati nella produzione di biocarburanti.

Nakajima conclude supponendo, "Le strutture delle catene dello zucchero sono complesse e diverse, e le catene di zucchero sono anche coinvolte in vari fenomeni della vita. La sintesi e la degradazione di strutture della catena dello zucchero così diverse sono eseguite da enzimi, ma sembra che sia stata compresa solo una delle estremità della diversità. Con la nostra ricerca, speriamo di identificare i geni che codificano nuovi enzimi che abbattono le catene di zucchero e producono carboidrati che una volta erano considerati estremamente difficili da preparare".