Perché i fili di seta leggeri dei ragni web sono più resistenti della maggior parte degli altri materiali? Scienziati delle università di Würzburg e Mainz hanno collaborato per trovare risposte a questa domanda. Sono stati in grado di dimostrare che l'aminoacido naturale metionina fornisce plasticità a un dominio proteico, che è una parte costitutiva della seta di ragno. Questa plasticità aumenta sostanzialmente la forza del legame tra i singoli domini. Gli scienziati hanno pubblicato i loro risultati nell'attuale numero di Comunicazioni sulla natura .

Materiale con molte applicazioni

Lo studio è condotto dal Dr. Hannes Neuweiler, docente e capogruppo presso il Dipartimento di Biotecnologia e Biofisica dell'Università di Würzburg. Ha studiato le proteine ​​della seta di ragno per molti anni, o più precisamente le loro proprietà molecolari. "La seta di ragno è uno dei materiali più resistenti che si trovano in natura. È più resistente in termini di peso rispetto alle fibre high-tech come il Kevlar o il carbonio, " Afferma Neuweiler. La combinazione unica di tenacità ed elasticità lo rende molto attraente per l'industria. Che si tratti di aeronautica, l'industria tessile o la medicina, le potenziali applicazioni di questo eccezionale materiale sono numerose.

Sebbene la seta di ragno sintetica sia già prodotta su scala industriale e utilizzata in vari prodotti, non è ancora in grado di imitare le eccellenti proprietà meccaniche del progetto naturale. Le ultime scoperte dei ricercatori di Würzburg potrebbero contribuire ad eliminare le carenze.

Un amminoacido sottovalutato

"Abbiamo scoperto che i ragni web fanno uso di un particolare amminoacido, chiamato metionina, per collegare strettamente le proteine ​​della seta in un modo precedentemente sconosciuto, " Neuweiler delinea il risultato centrale dello studio. Sullo sfondo:tutta la vita si basa su proteine. La natura attinge a un insieme limitato di 20 diversi amminoacidi per costruire tutte le proteine, che partecipano in modo critico a quasi tutti i compiti di un organismo vivente. Dopo essere stati sintetizzati come catene lineari di amminoacidi, la maggior parte delle proteine ​​si ripiegano in modo altamente ordinato, strutture tridimensionali.

Gli amminoacidi naturali possono essere suddivisi approssimativamente in due gruppi in base alle proprietà delle loro catene laterali. Le cosiddette catene laterali idrofobe hanno una bassa solubilità in acqua. Si trovano spesso nel nucleo di una proteina e stabilizzano lo stato ripiegato. Idrofilo, o solubile in acqua, le catene laterali tendono a trovarsi sulla superficie della proteina dove sono responsabili di una varietà quasi illimitata di funzioni. La metionina appartiene al gruppo degli amminoacidi idrofobici. Ma è raro nella maggior parte delle proteine. "Ad oggi, i biologi molecolari e gli scienziati delle proteine ​​hanno prestato poca attenzione a questo amminoacido. Nelle proteine ​​si ritiene che la catena laterale della metionina abbia poca importanza funzionale, "Dice Neuweiler.

Miglioramento sostanziale della funzione

Questa vista potrebbe cambiare ora. La catena laterale della metionina è nota per essere eccezionalmente flessibile rispetto alle catene laterali degli altri 19 amminoacidi naturali. Neuweiler e il suo team sono stati ora in grado di dimostrare che i ragni sfruttano questa proprietà posizionando un gran numero di metionina nel nucleo dei domini amminici terminali delle loro proteine ​​della seta. Qui l'amminoacido trasferisce la sua flessibilità all'intera struttura del dominio, che lo rende duttile.

Le proteine ​​sono tradizionalmente viste come corpi rigidi. Ricerche più recenti, però, evidenzia l'importanza della dinamica delle proteine ​​per la loro funzione. "Come una chiave modellabile che adatta la sua forma alla serratura, i domini delle proteine ​​della seta cambiano la loro forma per connettersi strettamente tra loro, " Neuweiler descrive il processo. Questo effetto aumenta sostanzialmente la forza di legame tra i domini terminali. La metionina nel nucleo idrofobico di una proteina malleabilizza la struttura, che può migliorare notevolmente la funzione.

Dalla ricerca di base alla scienza applicata

Il Dr. Neuweiler ei suoi colleghi stanno effettuando ricerche di base nei loro laboratori. "Il nostro lavoro mira a dare contributi fondamentali alla comprensione del rapporto tra struttura, dinamica e funzione delle proteine, " dice lo scienziato. Allo stesso tempo, si aspetta che queste nuove scoperte abbiano implicazioni nel campo della progettazione e dello sviluppo di nuove proteine, nonché nella scienza dei materiali.

Ritiene che sia concepibile incorporare la metionina nel nucleo delle proteine, come fanno i ragni web, per migliorarne le funzioni o addirittura per crearne di nuove. Secondo Neuweiler, la scienza dei materiali probabilmente trarrà beneficio dalla scoperta che la metionina nelle proteine ​​della seta guida le strette interazioni nella seta di ragno. Modificando artificialmente il contenuto di metionina dei domini delle proteine ​​della seta, può essere possibile controllare le proprietà meccaniche del materiale sintetico.

Neuweiler e il suo team stanno pianificando di condurre studi comparativi sull'effetto della metionina nelle proteine ​​della seta di altre specie di ragni e ghiandole della seta. Inoltre, vogliono incorporare la metionina nelle proteine ​​di altri organismi per modificare e possibilmente migliorare le loro funzioni.