In un esperimento a raggi X risolto nel tempo, ricercatori hanno scoperto, a risoluzione atomica e in tempo reale, il modo precedentemente sconosciuto con cui un enzima microbico scompone i composti organici.

Il gruppo, guidato da Mark Wilson presso l'Università del Nebraska Lincoln (UNL) e Henry van den Bedem presso lo SLAC National Accelerator Laboratory del Dipartimento dell'Energia (ora presso Atomwise Inc.), hanno pubblicato i loro risultati la scorsa settimana in Atti dell'Accademia Nazionale delle Scienze . Quello che hanno imparato su questo enzima, la cui struttura è simile a quella implicata nelle malattie neurodegenerative come il Parkinson, potrebbe portare a una migliore comprensione di come gli antibiotici vengono scomposti dai microbi e allo sviluppo di farmaci più efficaci.

In precedenza, i ricercatori hanno utilizzato la sorgente di luce di radiazione di sincrotrone di Stanford (SSRL) di SLAC per ottenere la struttura dell'enzima a temperature molto basse utilizzando la cristallografia a raggi X. In questo studio, Medhanjali Dasgupta, uno studente laureato UNL che è stato il primo autore dello studio, utilizzato la Linac Coherent Light Source (LCLS), laser a raggi X di SLAC, osservare l'enzima e il suo substrato all'interno del cristallo muoversi e cambiare mentre attraversa un ciclo catalitico completo a temperatura ambiente.

Gli scienziati hanno utilizzato un software speciale, progettato da van den Bedem, che è altamente sensibile all'identificazione del movimento della proteina dai dati di cristallografia a raggi X per interpretare i risultati, rivelando movimenti mai visti prima che giocano un ruolo chiave nel catalizzare reazioni complesse, come abbattere gli antibiotici. Prossimo, i ricercatori sperano di utilizzare LCLS per ottenere strutture a temperatura ambiente di altri enzimi per avere uno sguardo migliore su come i movimenti che si verificano al loro interno aiutano a muoversi lungo le reazioni.