Le proteine ​​sono un grande affare. Non solo costituisce una parte significativa di ogni essere vivente, ma è anche un'industria da 150 miliardi di dollari all'anno. Sia per il cibo, medicinale, o di fabbricazione, quasi tutti i settori hanno bisogno di proteine ​​per creare i loro prodotti. Ma nel caso dei prodotti farmaceutici, anche il bisogno di proteine ​​ha un costo elevato, uno che i produttori farmaceutici hanno disperatamente bisogno di trovare la loro strada:il costo della purificazione delle proteine. Ma ora, grazie Alan Russel, professore di ingegneria chimica, e dottorato di ricerca studentessa Stefanie Baker, l'industria farmaceutica ha un modo innovativo per aggirare questo costoso problema durante la produzione di terapie proteiche-polimeriche. Russel, Panettiere, e il loro team hanno sviluppato un nuovo metodo per purificare i coniugati proteina-polimero utilizzati nei prodotti farmaceutici per garantire che funzionino correttamente, lavoro che è stato recentemente pubblicato in Comunicazioni sulla natura .

"La purezza delle proteine ​​e dei coniugati proteina-polimero destinati all'uso terapeutico è estremamente importante, " dice Baker. "Le proteine ​​terapeutiche devono essere omogenee e avere le stesse proprietà da lotto a lotto, altrimenti, non avranno gli stessi effetti terapeutici di volta in volta, e possono infatti essere dannosi per i pazienti che dovrebbero aiutare".

Attualmente, quasi tutte le proteine ​​commerciali iniziano la loro purificazione utilizzando un processo di precipitazione del solfato di ammonio. Da qui, la lotta per separare una proteina dall'altra, specialmente nel caso di un farmaco proteico-polimero, diventa davvero complicata. I coniugati devono essere separati dai polimeri, proteine ​​native, e isomeri. Questo ha storicamente presentato un vero problema agli scienziati, e può rappresentare più della metà del costo totale di produzione di farmaci proteici per i pazienti. Con il nuovo metodo di Baker e Russell, però, tale costo può essere notevolmente ridotto.

"Siamo stati interessati a progettare la solubilità delle proteine ​​coltivando polimeri dalla loro superficie, " dice Russell. "E se le proteine ​​potessero essere ingegnerizzate per renderle solubili a concentrazioni di sale estreme? Il sale, il solfato di ammonio, è usato ubiquitariamente per concentrare le proteine ​​perché fa precipitare ogni proteina a una concentrazione di saturazione di circa il 50%. Abbiamo deciso di metterci alla prova e vedere se potevamo creare una proteina che si dissolvesse in solfato di ammonio completamente saturo".

Nel corso dell'ultimo anno, il team ha scoperto che coltivando polimeri covalenti dalla superficie delle proteine, sono in grado di aumentare notevolmente la solubilità di queste proteine ​​in soluzioni saline. Per di qua, le proteine ​​si dissolveranno molto più rapidamente nella soluzione salina delle loro impurità associate, rendendoli molto più facili da separare, e lasciando solo il puro, proteina desiderata. È un modo molto più rapido e semplice per purificare questi composti rispetto ai metodi tradizionali. Il team ha anche collaborato con un gruppo leader presso l'Università della Florida, guidato dal professor Coray Colina. Colina e i suoi studenti hanno realizzato modelli al computer dell'impatto del sale sui coniugati proteici per aiutare a capire come il polimero giusto potrebbe trasformare un processo arduo in uno facile.

Ora che il loro metodo ha dimostrato di funzionare, Baker e Russell faranno il passo successivo:dimostrare che funziona alla scala necessaria per la produzione commerciale. E mentre questa è un'impresa enorme, il team è ottimista su ciò che questo potrebbe significare per il futuro dei biofarmaci.

"La scoperta che queste proteine ​​possono essere ingegnerizzate per dissolversi in una soluzione dove ogni altra proteina non può, "dice Russel, "potrebbe davvero semplificare il modo in cui vengono prodotti questi farmaci coniugati e renderli molto più convenienti in futuro".