Il rame è importante per molti processi nel nostro corpo. Supporta la produzione di globuli rossi, metabolismo, e la formazione del tessuto connettivo e delle ossa, tra l'altro. Il rame è noto anche per svolgere un ruolo in malattie come il cancro, diabete e morbo di Alzheimer. Sfortunatamente, non sappiamo ancora esattamente cosa comporti quel ruolo. I ricercatori della Delft University of Technology e dell'Accademia polacca delle scienze hanno ora scoperto un nuovo pezzo del puzzle. Per poter svolgere il proprio lavoro, il rame si lega a diversi tipi di proteine ​​nella cellula. E sebbene i complessi che si formano in questo processo non siano di per sé dannosi, durante la rilegatura sembrano sorgere "forme intermedie" temporanee, che può causare danni alla cellula. I risultati della ricerca sono stati pubblicati in Angewandte Chemie .

Una persona media ingerisce da 2 a 5 milligrammi di rame ogni giorno. È stato trovato, ad esempio, nella carne, pesce e noci. Il corpo assorbe circa un terzo di quei pochi milligrammi di rame, e il resto viene espulso.

Nel corpo, il rame può presentarsi solo come due ioni:rame 1+ e rame 2+. Il rame 1+ è dannoso per le cellule. "Può reagire con l'ossigeno, formando le cosiddette specie reattive dell'ossigeno, " dice il leader della ricerca Peter-Leon Hagedoorn della Delft University of Technology. "Queste sono molecole instabili che sono molto dannose per la cellula." L'altro ione, rame 2+, non entra in reazioni dannose con l'ossigeno, ma si lega a diversi tipi di proteine. I complessi risultanti, proteine ​​contenenti una piccola quantità di rame, svolgere importanti compiti cellulari. Però, il rame 2+ può reagire con altre sostanze nella cellula, creando il pericoloso rame 1+.

Piatto congelato

In se stesso, poi, il rame 2+ non è particolarmente dannoso per le cellule. Una volta che ha legato una proteina, è stabile e non rappresenta una minaccia. Tuttavia, in presenza di complessi proteici a cui si è legato il rame 2+, sembrano formarsi specie reattive dell'ossigeno, come i ricercatori sanno da altri studi. Fino ad ora, non è stato chiaro come ciò sia possibile. "Nel mio gruppo, siamo molto interessati ai metalli nelle proteine, " dice Hagedoorn. "Volevamo scoprire esattamente come si formano le specie reattive dell'ossigeno nella cellula in presenza di questi complessi stabili contenenti rame 2+".

I ricercatori si sono concentrati sul momento in cui il rame 2+ si lega a un minuscolo frammento di proteina. "Chiamiamo un tale pezzo di proteina un motivo, e il motivo a cui si lega il rame consiste di soli tre amminoacidi, " spiega Hagedoorn. "Nel nostro laboratorio, siamo in grado di miscelare rapidamente il rame 2+ con questi motivi proteici. Quindi congeliamo i campioni in diversi punti nel tempo sparandoli contro una piastra fredda alla velocità della luce. Usando la risonanza paramagnetica elettronica, siamo stati in grado di vedere come i complessi sono cambiati nel tempo. Utilizzando questa tecnica, è possibile misurare le proprietà magnetiche degli elettroni spaiati negli ioni di rame, in modo da rilevare immediatamente quando qualcosa cambia nell'ambiente chimico dello ione."

Passo dopo passo

La ricerca ha rivelato che il rame non si lega a una proteina in una volta, ma che si lega passo dopo passo, o meglio, amminoacido per amminoacido. "In questo processo, vengono create forme intermedie temporanee, la cui esistenza ci era precedentemente sconosciuta, " dice Hagedoorn. Quelle forme intermedie non sopravvivono a lungo:solo circa un decimo di secondo. Dopo di che, il rame è completamente legato al motivo e il complesso è stabile. Ma nel breve tempo in cui esistono, le forme intermedie appena scoperte possono reagire con l'ossigeno. E questo può portare alle specie reattive dell'ossigeno, che sono così dannosi per la cellula e che combattiamo con gli antiossidanti nella vita di tutti i giorni. I ricercatori sospettano anche che le forme intermedie svolgano un ruolo in altri processi legati al rame, come il trasporto del rame attraverso la membrana cellulare.

I risultati aumentano la comprensione fondamentale del comportamento del rame nella cella. È possibile che le forme intermedie appena scoperte e le reazioni che provocano svolgano un ruolo nello sviluppo delle malattie. Ma se questo sia davvero il caso non è ancora determinato. Hagedoorn dice, "Ora sappiamo che esistono queste forme intermedie reattive. Esattamente quello che fanno nella cellula, e se lo sono, infatti, alla radice di alcune malattie deve essere indagato ulteriormente".