I ricercatori di Leida hanno trovato piccoli movimenti nell'enzima laccasi. Questa scoperta potrebbe portare allo sviluppo di celle a biocombustibile molto più efficienti. Pubblicazione in Giornale Biofisico .

L'enzima proteico laccasi è un catalizzatore molto efficiente, che lo rende interessante per l'uso nelle celle a biocombustibile. L'enzima laccasi è in grado di creare efficacemente acqua dall'ossigeno senza creare perossido di idrogeno, un composto instabile che danneggerebbe le celle a biocombustibile. Poiché le proteine ​​tendono ad essere instabili, gli scienziati hanno cercato di ricreare le proprietà della laccasi in composti inorganici più durevoli.

Mentre questi nuovi composti inorganici sono più robusti delle proteine ​​originali, non sono così efficienti. Una nuova scoperta dei chimici di Leida apre nuove possibilità per migliorare le repliche inorganiche.

Fino ad ora, gli scienziati consideravano le laccasi piuttosto rigide e hanno reso le repliche inorganiche altrettanto solide. Il chimico Rubin Dasgupta e altri dell'Istituto di chimica di Leiden (LIC) hanno scoperto piccoli movimenti all'interno della proteina che potrebbero contribuire all'efficienza della laccasi.

Microsecondi

Questi piccoli movimenti avvengono nel cosiddetto sito attivo dell'enzima, il punto esatto sulla proteina in cui avvengono le reazioni chimiche. Rubin Dasgupta spiega come ha scoperto i piccoli movimenti:"Abbiamo usato la spettroscopia di risonanza magnetica nucleare per esaminare il sito attivo della proteina laccasi. Abbiamo scoperto che la laccasi si muove molto leggermente. Questi movimenti richiedono solo millisecondi, il che suggerisce che potrebbero essere coinvolti nel reazione."

Secondo Dasgupta, queste dinamiche potrebbero essere responsabili della guida di protoni ed elettroni nel posto giusto durante una reazione chimica. Poiché le repliche inorganiche sono progettate per essere rigide, non hanno la possibilità di guidare le particelle allo stesso modo. Questo può spiegare in parte la loro minore efficienza rispetto alla laccasi naturale.

Proteina batterica

I laccasi furono scoperti per la prima volta nel diciannovesimo secolo, ma gli studi sulla proteina specifica Dasgupta sono stati scoperti nel 2004. Mentre la maggior parte delle laccasi studiate provengono da funghi, questo particolare enzima proveniva dal batterio Streptomyces coelicolor.

Dasgupta:"Abbiamo scelto questa particolare proteina perché presenta alcuni vantaggi rispetto alle laccasi fungine. Le laccasi normali diventano inattive in presenza di sale o alta alcalinità. Questa proteina di Streptomyces rimane attiva in condizioni saline o alcaline. Se siamo in grado di creare un inorganico replica che imita sia i piccoli movimenti ed è resistente al pH elevato, sarà possibile progettare una gamma completamente nuova di celle a biocombustibile efficienti."