Gli enzimi sono macchine tridimensionali che hanno un sito attivo, che riconosce substrati a forma specifica. Se una sostanza chimica inibisce l'enzima legandosi al sito attivo, questo è un segno generico che la sostanza chimica appartiene alla categoria degli inibitori competitivi, rispetto agli inibitori non competitivi. Tuttavia, ci sono sottigliezze nella categoria degli inibitori competitivi, dal momento che alcuni possono essere inibitori reversibili, mentre altri sono inibitori irreversibili. Infine, una terza classe di inibitori misti aggiunge una svolta alla categorizzazione degli inibitori competitivi.

Sedili monoposto

Una sostanza chimica che blocca l'attività enzimatica legandosi al sito attivo è chiamata inibitore competitivo . Questi tipi di prodotti chimici hanno forme simili con il substrato dell'enzima. Questa somiglianza consente alla sostanza chimica di competere con il substrato per chi si connette al sito attivo sull'enzima. L'attaccamento dell'inibitore competitivo o del substrato all'enzima è un processo o - o solo uno di essi può adattarsi in un dato momento.

Reversibile

Alcuni inibitori competitivi sono chiamati inibitori reversibili , nel senso che legano il sito attivo ma possono cadere con relativa facilità. Nel caso di inibitori competitivi reversibili, l'aumento della concentrazione di substrato nella miscela di reazione può impedire che l'inibitore - sì, inibendo l'inibitore - leghi a lungo l'enzima. L'affinità o l'attrazione dell'inibitore e dell'enzima non cambia, ma le loro interazioni diventano meno frequenti. Più substrato significa che in qualsiasi momento, più molecole di enzima saranno attaccate al substrato che all'inibitore. Si dice che il substrato superi l'inibitore.

Irreversibile

Gli inibitori competitivi possono anche essere inibitori irreversibili, nel senso che formano un legame covalente con il sito attivo o formano un'interazione talmente stretta che il l'inibitore cade raramente. Un legame covalente è quando due atomi condividono gli elettroni per formare un collegamento fisico. La penicillina antibiotica è un esempio di un inibitore competitivo irreversibile. I batteri hanno bisogno di un enzima chiamato glicopeptide transpeptidasi per incrociare le fibre nella sua parete cellulare. La penicillina si lega al sito attivo di questo enzima tramite un legame covalente e impedisce il legame del substrato.

Concorrenti misti

Gli inibitori che legano il sito attivo dell'enzima sono chiamati inibitori competitivi e quelli che legare altri siti sono chiamati inibitori non competitivi. Tuttavia, esiste un'altra classe di inibitori, chiamati inibitori misti, che possono legare il sito attivo prima che il substrato arrivi o il complesso del substrato enzimatico dopo che il substrato è stato collegato. Gli inibitori misti possono legare l'enzima prima che il substrato si leghi o legarsi dopo che il substrato si è legato. Entrambi i casi determinano un enzima inattivo. Pertanto, gli inibitori misti sono efficaci contro gli enzimi a qualsiasi concentrazione di substrato.