Gli enzimi sono fondamentali per tutta la vita perché catalizzano reazioni chimiche che altrimenti si verificherebbero troppo lentamente per sostenere la vita. È importante sottolineare che le velocità con cui gli enzimi sono in grado di catalizzare le loro reazioni target e la capacità degli enzimi di mantenere la loro struttura dipendono fortemente dalla temperatura. Di conseguenza, il congelamento e l'ebollizione possono avere effetti significativi sull'attività enzimatica.

TL; DR (Troppo lungo, non letto)

La bollitura rompe gli enzimi in modo che non funzionino più. Sotto il congelamento, la cristallizzazione impedisce il funzionamento degli enzimi.

Il movimento molecolare e il ruolo della temperatura

Per capire quanto il congelamento influenzi l'attività enzimatica, è necessario prima capire l'effetto della temperatura sul molecole che sono i substrati per la catalisi enzimatica. All'interno delle cellule, le molecole del substrato sono in costante movimento casuale, noto come movimento Browniano, a seguito di collisioni tra molecole del substrato e singole molecole d'acqua. All'aumentare della temperatura, aumenta anche la velocità di questo movimento molecolare casuale poiché le molecole hanno più energia vibrazionale a temperature più elevate. Il movimento più rapido aumenta la frequenza delle collisioni casuali tra le molecole e gli enzimi, che è importante per l'attività enzimatica poiché gli enzimi dipendono dalle loro molecole di substrato che si scontrano prima che si verifichi una reazione.

Effetto del congelamento sull'attività enzimatica

A temperature molto basse, l'effetto opposto domina: le molecole si muovono più lentamente, riducendo la frequenza delle collisioni enzimatico-substrato e quindi diminuendo l'attività enzimatica. Nel punto di congelamento, il movimento molecolare diminuisce drasticamente quando si verifica una formazione solida e le molecole sono bloccate in formazioni cristalline rigide. All'interno di questi cristalli solidi, le molecole hanno molta meno libertà di movimento rispetto alle stesse molecole in una disposizione liquida. Di conseguenza, le collisioni enzimatico-substrato sono estremamente rare una volta che si verifica il congelamento e l'attività enzimatica è quasi zero sotto lo zero.

Struttura enzimatica

Sebbene l'aumento della temperatura si traduca in più alti tassi di attività enzimatica, c'è un limite di temperatura superiore al quale gli enzimi possono continuare a funzionare. Per capire perché questo è il caso, bisogna considerare la struttura e la funzione degli enzimi. Gli enzimi sono proteine, costituite da singoli amminoacidi tenuti insieme in una struttura tridimensionale da legami chimici tra aminoacidi. Questa struttura tridimensionale è fondamentale per l'attività enzimatica, poiché gli enzimi sono strutturati in modo da formare un "adattamento" fisico attorno ai loro substrati.

Bollitura e denaturazione

A temperature intorno all'ebollizione, i legami chimici che tenere insieme la struttura degli enzimi cominciano a rompersi. La conseguente perdita di struttura tridimensionale fa sì che gli enzimi non si adattino più alle loro molecole di substrato bersaglio e gli enzimi smettono completamente di funzionare. Questa perdita di struttura, nota come denaturazione, è irreversibile - una volta che gli enzimi vengono riscaldati così tanto che i legami chimici che li tengono insieme si rompono, non si formeranno spontaneamente di nuovo se le temperature diminuiscono. Questo è diverso dal congelamento, che non influisce sulla struttura enzimatica - se le temperature aumentano dopo il congelamento, l'attività enzimatica sarà ripristinata.