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    Come una determinata proteina regola fino a due terzi delle emissioni mondiali di metano

    Illustrazioni di superficie dell'enzima Mmp10, che mostrano (in alto) la proteina con l'insieme completo di cofattori richiesti per la reazione enzimatica (vale a dire:il cluster SF4, il SAM e il COB della cobalamina) e (in basso) l'enzima in azione mentre accomoda il peptide per il trasferimento di metile. Il team di ricerca ha chiarito i dettagli cristallografici della reazione e proposto un meccanismo mediante il quale la proteina attiva una proteina partner che rappresenta uno dei principali contributori della produzione naturale di metano negli archaea, che rappresenta circa i due terzi della produzione globale di metano. Credito:Leo Chavas

    Mentre il metano rappresenta circa il 16% dell'abbondanza nell'atmosfera dei gas serra, che includono anche anidride carbonica, protossido di azoto e vapore acqueo, è più di 25 volte migliore dell'anidride carbonica nell'intrappolare il calore. Si ritiene che due terzi del rilascio globale di metano avvenga attraverso l'emissione naturale durante l'attività anaerobica di microrganismi unicellulari primitivi chiamati archaea. Comprendere il meccanismo preciso con cui gli archaea producono metano potrebbe portare a una tecnologia che riduce la produzione di metano da parte degli archaea e aiuta nella lotta contro il riscaldamento globale.

    Gli archaea si distinguono dai batteri principalmente per il loro habitat e le fonti di energia. I cosiddetti metanogen archaea emettono metano come sottoprodotto della generazione di energia necessaria per la loro sopravvivenza. La biomolecola responsabile della formazione del metano è la cosiddetta proteina Metil-Coenzima M reduttasi (o MCR) che induce la conversione chimica. Affinché l'MCR possa catalizzare questa reazione reversibile, deve essere attivato da una proteina partner che appartiene alla superfamiglia degli enzimi radicali S-adenosil-L-metionina (o SAM) dipendenti da B12.

    La superfamiglia degli enzimi radicali SAM contiene oltre 200.000 proteine ​​sequenziate in modo indipendente. È stato associato a una moltitudine di processi naturali, inclusa la biosintesi di antibiotici e clorofilla. Uno di questi enzimi chiave (Mmp10) è responsabile dell'attivazione della proteina MCR ed è quindi coinvolto nella regolazione della sua formazione di metano. L'ubiquità degli enzimi SAM nella biosfera riflette la loro importanza nel catalizzare reazioni che sono fondamentali per tutti i tipi di vita. Tuttavia, i meccanismi che bilanciano le loro attività biologiche rimangono poco conosciuti.

    Per decifrare le attività dell'enzima Mmp10 SAM, il dottor Olivier Berteau, dell'Istituto Micalis, Université Paris-Saclay, ha riunito un team di esperti scientifici con varie aree di competenza complementari, inclusi altri ricercatori di quell'università, l'Università di Aix Marsiglia e Synchrotron SOLEIL in Francia, così come l'Università di Nagoya in Giappone. I risultati dell'indagine sono stati pubblicati online sulla rivista Nature il 2 febbraio 2022.

    La chiave dell'attività degli enzimi SAM radicali B12-dipendenti è un meccanismo semplice ma potente per innescare la reazione catalitica. La difficoltà nel far sì che l'enzima si adatti simultaneamente a tutti gli attori coinvolti nella reazione ha fatto sì che fossero disponibili poche informazioni strutturali che potrebbero aiutare a spiegare come funziona la reazione.

    Per rimediare a questo, il team di ricerca ha combinato i risultati cristallografici con dati biochimici e biofisici per spiegare come le proteine ​​SAM radicali B12-dipendenti regolano la loro attività, fino a dettagli a livello atomico. Il meccanismo enzimatico Mmp10 è stato ripreso con tutti gli attori della reazione presenti.

    I risultati di questa ricerca hanno implicazioni per lo sviluppo di biotecnologie in grado di controllare gli eventi enzimatici chiave, in particolare quelli implicati nell'emissione di metano, aiutando nella lotta contro il riscaldamento globale.

    Il coautore, il professor Leo Chavas, dell'Università di Nagoya, è entusiasta dei risultati di questa indagine a lungo termine. "Un totale di 137 proteine ​​sono state sottoposte a screening in un importante impianto di sincrotrone in Francia per dare un'occhiata a questi eventi rari, che sono così difficili da catturare. Questa ricerca apre anche la porta agli sviluppi della biotecnologia".

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