Il virus Ebola è un agente patogeno mortale che provoca febbre emorragica negli esseri umani e nei primati non umani. Il virus è composto da un genoma di RNA a filamento singolo incapsidato da una proteina nucleocapside (NP). L'NP è responsabile della protezione dell'RNA virale dalla degradazione e di facilitarne la replicazione e la trascrizione.

Precedenti studi hanno dimostrato che la NP del virus Ebola è una proteina altamente dinamica che subisce una serie di cambiamenti conformazionali durante il suo ciclo di vita. Tuttavia, i meccanismi molecolari alla base di questi cambiamenti conformazionali non sono completamente compresi.

In uno studio recente, i ricercatori dell’Università del Texas ad Austin hanno utilizzato metodi computazionali per studiare le dinamiche strutturali del virus Ebola NP. I loro risultati rivelano che la NP è stabilizzata da una rete di legami idrogeno e ponti salini tra i suoi diversi domini. Questa rete di interazioni aiuta a mantenere il NP nella sua conformazione funzionale e ne impedisce il dispiegamento.

I ricercatori hanno anche scoperto che la NP è suscettibile alla scissione proteolitica da parte della proteasi ospite, la furina. La scissione della furina della NP innesca una serie di cambiamenti conformazionali nella proteina che portano al rilascio dell'RNA virale dal nucleocapside.

Questi risultati forniscono nuove informazioni sui meccanismi molecolari che regolano la dinamica conformazionale del virus Ebola NP. Queste informazioni potrebbero essere utilizzate per sviluppare nuove strategie terapeutiche per prendere di mira l’NP e prevenire la replicazione del virus.

Lo studio è stato pubblicato sulla rivista "The Journal of Physical Chemistry B".