Tuttavia, potresti pensare ai legami non covalenti che si stabilizzano La struttura tridimensionale di proteine, che sono formate da più aminoacidi collegati da legami peptidici. Questi sono:
* Bond di idrogeno: Questi sono legami deboli che si formano tra un atomo di idrogeno collegato covalentemente a un atomo altamente elettronegativo (come l'ossigeno o l'azoto) e una coppia solitaria di elettroni su un altro atomo elettronegativo. Svolgono un ruolo cruciale nella stabilizzazione della struttura secondaria delle proteine (eliche alfa e dei fogli beta) e della struttura terziaria.
* legami ionici: Questi legami si formano tra gruppi caricati in modo opposto, come gruppi carbossilici (-coo-) e gruppi amminici (-nh3+). Questi legami sono relativamente forti e contribuiscono alla stabilità complessiva della struttura proteica.
* Van der Waals Forces: Queste sono interazioni deboli a corto raggio derivanti da fluttuazioni temporanee nella distribuzione di elettroni attorno agli atomi. Sebbene individualmente deboli, possono contribuire collettivamente alla stabilità della struttura proteica, specialmente quando sono coinvolti molti atomi.
* Interazioni idrofobiche: Queste interazioni non sono tecnicamente legami ma piuttosto una conseguenza della tendenza delle catene laterali non polari degli aminoacidi a raggrupparsi insieme nell'ambiente acquoso della cellula, minimizzando il contatto con le molecole d'acqua. Questo clustering aiuta a stabilizzare la struttura proteica.
