1. Prossimità e orientamento: Gli enzimi riuniscono i reagenti nell'orientamento corretto per facilitare la reazione. Ciò riduce l'entropia del sistema, rendendo la reazione più favorevole.
2. Tensione o distorsione: Gli enzimi possono legare i substrati in un modo che distorce la loro forma, rendendoli più reattivi. Ciò è spesso ottenuto mediante substrati leganti in una conformazione vicina allo stato di transizione.
3. Interazioni elettrostatiche: Gli enzimi possono utilizzare aminoacidi carichi o cofattori per stabilizzare lo stato di transizione e abbassare la sua energia. Ciò è particolarmente importante per le reazioni che coinvolgono intermedi caricati.
4. Catalisi a base di acido: Gli enzimi possono usare residui di aminoacidi per donare o accettare protoni, facilitando la formazione dello stato di transizione. Questo è cruciale per le reazioni che coinvolgono il trasferimento di protoni.
Altri meccanismi importanti:
* Catalisi ione metallica: Alcuni enzimi usano ioni metallici per stabilizzare gli intermedi caricati o per facilitare le reazioni redox.
* Catalisi covalente: Gli enzimi possono formare legami covalenti temporanei con substrati per alterare la loro reattività.
È importante ricordare che questi meccanismi spesso lavorano insieme in una complessa interazione per raggiungere l'effetto catalitico desiderato. Il meccanismo specifico dipenderà dall'enzima individuale e dalla reazione catalizzata.
