Sebbene le proteine ​​abbiano funzioni funzionali molto diverse, o specialità, nelle cellule viventi, condividono le caratteristiche generali - la stessa universalità - nei loro moti, dicono gli scienziati dell'Università dell'Oregon.

Il loro movimento è molto simile a frane di montagna o incendi, riporta il team dell'UO in un articolo pubblicato sulla rivista Lettere di revisione fisica .

Le scoperte, che si basava su metodi teorici sviluppati nel laboratorio dell'UO chimica Marina Guenza, può aiutare a individuare dove potrebbe verificarsi il legame proteico, e come il movimento delle proteine ​​è coinvolto nel processo.

"La dinamica è spesso inesplorata nello studio del legame proteico, ma potrebbe essere un determinante per il modo in cui le proteine ​​regolano la propria attività biologica, "Guenza ha detto. "Le proteine ​​nei sistemi biologici sono costrette a una dimensione massima e si muovono all'interno di uno stretto, finestra di tempo dipendente dalla temperatura in cui sono disponibili a legarsi con altre molecole, quindi sembra che tutte le proteine ​​dovrebbero avere alcune caratteristiche universali che guidano il loro comportamento. Abbiamo cercato di trovare questo comportamento universale usando il nostro approccio teorico".

In quella fascia, dove sono importanti anche le concentrazioni di sale e il volume, i ricercatori hanno scoperto, una rete critica di legame idrogeno fornisce fluttuazioni energetiche casuali che determinano o distruggono la capacità di una proteina di legarsi a un'altra molecola.

Le fluttuazioni energetiche ei movimenti delle proteine ​​sono stati studiati utilizzando il metodo dell'equazione di Langevin per la dinamica delle proteine ​​sviluppato nel laboratorio di Guenza.

"Molti metodi teorici ben noti tentano di studiare la dinamica delle proteine, ma mancano di aspetti importanti della fisica coinvolta, " disse Mohammadhasan Dinpajooh, un ricercatore post-dottorato. "Incorporando la fisica essenziale, possiamo svelare i meccanismi biologici, che sono ancora sfuggenti negli esperimenti avanzati di raggi X o di risonanza magnetica nucleare."

Il lavoro è stato il risultato del lavoro di squadra avviato da Jeremy Copperman, un ex studente di dottorato in fisica in laboratorio, e continuato da Dinpajooh ed Eric Beyerle, uno studente del terzo anno.

"Abbiamo sviluppato un modo per descrivere con precisione le dinamiche funzionali specifiche di una proteina su base proteina per proteina. Nel processo, abbiamo notato una tendenza, un modello di ridimensionamento, che non aveva motivo di essere presente, "disse Copperman, ora ricercatore post-dottorato presso l'Università del Wisconsin-Milwaukee. "Abbiamo simulato il movimento delle proteine ​​su supercomputer, ha trascorso mesi a scrivere codici di analisi e ha trovato quantità di questo semplice schema di ridimensionamento".

Con quelle informazioni, Guenza ha detto, il team è stato in grado di mappare l'equilibrio delle proteine ​​che esiste in un sistema sempre fluttuante che si muove in modo casuale e simile alla prima linea di un incendio.

I ricercatori hanno preso informazioni strutturali di partenza basate su tecniche di risonanza magnetica nucleare o raggi X, e simulato 14 dinamiche comportamentali in 12 proteine ​​in tempi che vanno da 50 nanosecondi a 1,23 millisecondi. In breve, i ricercatori suggeriscono che il movimento delle proteine ​​può essere descritto da una semplice fluttuazione soggetta a rumori energetici casuali, che è come scalare una catena montuosa che si sposta e si riorganizza costantemente in modo casuale.

L'approccio dello studio per comprendere la dinamica delle proteine ​​potrebbe essere utile all'industria farmaceutica, ha detto Guenza.

"I ricercatori del settore testano molte molecole organiche e possono vedere che una molecola interrompe la funzione di una proteina, ma non sanno come funziona, " ha detto. "Il nostro approccio potrebbe consentire loro di comprendere questi meccanismi e, infine, di manipolare la struttura del loro farmaco in modo che trovi il sito di legame e garantisca una migliore aderenza al sito bersaglio della proteina".