Nelle cellule di ogni organismo vivente, gli esseri umani, uccelli, api, rose e persino batteri:le proteine ​​vibrano con movimenti microscopici che le aiutano a svolgere compiti vitali che vanno dalla riparazione cellulare alla fotosintesi.

Questi tremori vivificanti sono l'argomento di uno studio pubblicato il 4 marzo in Comunicazioni sulla natura .

Un team guidato dal fisico dell'Università di Buffalo, Andrea Markelz, riferisce di aver sviluppato un metodo per misurare rapidamente le vibrazioni uniche delle proteine.

Il progresso potrebbe aprire nuove possibilità nella ricerca biologica, come studiare i movimenti microscopici delle proteine ​​in modo più efficiente, o sfruttando i modelli vibrazionali come "impronte digitali" per determinare rapidamente se proteine ​​specifiche sono presenti in un campione di laboratorio.

Gli scienziati potrebbero anche utilizzare la nuova tecnica per valutare rapidamente se i farmaci progettati per inibire le vibrazioni di una proteina stanno funzionando. Ciò richiederebbe il confronto delle firme vibrazionali delle proteine ​​prima e dopo l'applicazione degli inibitori.

"Le proteine ​​sono nanomacchine eleganti e robuste che la natura ha sviluppato, "dice Markelz, dottorato di ricerca, professore di fisica all'UB College of Arts and Sciences. "Sappiamo che la natura utilizza i movimenti molecolari per ottimizzare queste macchine. Imparando i principi alla base di questa ottimizzazione, possiamo sviluppare nuove biotecnologie per la medicina, raccolta di energia e persino l'elettronica."

Katherine A. Niessen, dottorato di ricerca, un ricercatore UB che ora è uno scienziato dello sviluppo presso Corning, è il primo autore dell'articolo, che include contributi di scienziati del Dipartimento di Fisica dell'UB, il Dipartimento di Biologia Strutturale dell'UB presso la Jacobs School of Medicine and Biomedical Sciences dell'UB, l'Istituto di ricerca medica Hauptman-Woodward, il Cuore Nazionale, Polmone, e Blood Institute e l'Università del Wisconsin-Milwaukee. Il lavoro è stato finanziato dalla National Science Foundation e dal Dipartimento dell'Energia degli Stati Uniti.

Misurare le vibrazioni delle proteine ​​più rapidamente

Markelz è uno dei massimi esperti nello studio delle vibrazioni proteiche. Questi movimenti consentono alle proteine ​​di cambiare rapidamente forma in modo da potersi facilmente legare ad altre proteine, un processo fondamentale per la normale funzione biologica.

Diversi anni fa, Il laboratorio di Markelz ha sviluppato una tecnica chiamata microscopia anisotropica terahertz (ATM) per osservare in dettaglio le vibrazioni delle proteine, compresa l'energia e la direzione dei movimenti.

Al bancomat, i ricercatori puntano una luce terahertz su una molecola. Quindi, misurano le frequenze della luce che la molecola assorbe. Ciò fornisce informazioni sul movimento delle molecole perché le molecole vibrano alla stessa frequenza della luce che assorbono.

Il nuovo studio in Comunicazioni sulla natura riferisce che il team di Markelz ha migliorato ATM superando uno dei limiti del metodo:la necessità di ruotare e ricentrare scrupolosamente i campioni di proteine ​​più volte in un microscopio per raccogliere dati utili sufficienti.

Ora, "invece di ruotare il campione di proteine, ruotiamo la polarizzazione della luce che illuminiamo il campione, " dice Markelz. Con questo aggiustamento, ci vogliono solo 4 ore per effettuare misurazioni utili, sei volte più velocemente di prima. La nuova tecnica genera anche dati più dettagliati.

Una tecnica di "impronta digitale" sensibile

Utilizzando il nuovo approccio, Markelz e colleghi hanno misurato le vibrazioni di quattro diverse proteine, generando una "impronta digitale" vibrazionale riconoscibile per ciascuno che consisteva nel modello unico di assorbimento della luce della molecola.

Le proteine ​​studiate erano il lisozima dell'albume d'uovo di pollo (una proteina ben studiata nel campo), proteine ​​gialle fotoattive (pensate per aiutare a proteggere alcuni batteri fotosintetizzanti dalla luce ultravioletta), diidrofolato reduttasi (un farmaco bersaglio per antibiotici e cancro), e RNA G-quadruplex (ritenuti coinvolti in funzioni cellulari vitali come l'espressione genica).

Il nuovo metodo ha prodotto spettri distinti di assorbimento della luce per i lisozimi di albume d'uovo di pollo che si muovevano liberamente rispetto ai lisozimi di albume d'uovo di pollo che erano legati da un composto che inibisce la funzione dei lisozimi e altera le loro vibrazioni. Ciò dimostra l'utilità della tecnica nell'identificare rapidamente la presenza di un inibitore funzionante.