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    Qual è il pH ottimale per l'attività enzimatica dello stomaco umano?

    Tutti gli enzimi hanno un certo intervallo di pH a cui funzionano meglio. Un enzima è una proteina composta da molecole chiamate aminoacidi e questi aminoacidi hanno regioni sensibili al pH. La scala del pH definisce quanto sia acida o basica una soluzione, con un pH basso che è acido e un pH alto è basico. Lo stomaco umano ha un pH di 2 e gli enzimi che agiscono nello stomaco sono adattati per funzionare a quel livello di pH.
    Lo stomaco ha un pH basso

    Quando ingeriamo cibo e bevande, i batteri vengono con loro . I nostri corpi sono in grado di proteggersi dalle infezioni uccidendo i batteri nello stomaco. A un pH di 2, i succhi gastrici dello stomaco sono abbastanza acidi da uccidere i batteri che ingeriamo. Le cellule che rivestono lo stomaco - chiamate cellule parietali - secernono acido cloridrico o HCl, e questo acido conferisce ai succhi gastrici il loro basso pH. L'HCl non digerisce il cibo, ma uccide i batteri, aiuta a scomporre il tessuto connettivo nella carne e attiva la pepsina, l'enzima digestivo dello stomaco.
    Pepsin Digest Protein

    Cellule principali, che rivestono anche lo stomaco, produce un pro-enzima chiamato pepsinogen. Quando il pepsinogeno contatta l'ambiente acido dello stomaco, catalizza una reazione per attivarsi e diventa l'enzima attivo chiamato pepsina. La pepsina è una proteasi o un enzima che rompe i legami chimici nelle proteine. La pepsina utilizza il gruppo dell'acido carbossilico su uno dei suoi aminoacidi per rompere il legame chimico tra azoto e ossigeno nelle proteine presenti negli alimenti.
    La pepsina funziona a pH 2

    Il motivo per cui la pepsina funziona meglio a pH 2 è perché il gruppo di acido carbossilico sull'amminoacido nel sito attivo dell'enzima deve trovarsi nel suo stato protonato, cioè legato a un atomo di idrogeno. A basso pH viene protonato il gruppo dell'acido carbossilico, che gli consente di catalizzare la reazione chimica di rottura dei legami chimici. A valori di pH superiori a 2, l'acido carbossilico diventa deprotonato e quindi incapace di partecipare alle reazioni chimiche. La pepsina è più attiva a pH 2, con la sua attività che diminuisce a pH più elevato e si abbassa completamente a pH 6,5 o superiore. In generale, l'attività enzimatica è sensibile al pH perché il gruppo catalitico di un enzima - nel caso della pepsina, il gruppo acido carbossilico - sarà protonato o deprotonato, e questo stato determina se può partecipare o meno a una reazione chimica.
    Pepsina inattiva a pH più elevato

    Dopo la digestione nello stomaco, il cibo esce attraverso lo sfintere pilorico nel duodeno dell'intestino tenue, dove il pH è molto più alto. La pepsina diventa inattiva in questo ambiente perché la concentrazione di atomi di idrogeno è inferiore. L'idrogeno sull'acido carbossilico della pepsina nel sito attivo dell'enzima viene quindi rimosso e l'enzima diventa inattivo. La reazione chimica catalizzata dalla pepsina dipende dalla presenza di un acido carbossilico protonato, quindi l'attività dell'enzima dipende fortemente dal pH della soluzione in cui si trova. Un pH basso porta a un'attività elevata e un pH elevato dà attività scarsa o nulla.

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