Gruppi di ricerca dell'Università di Groningen hanno rivelato un nuovo meccanismo di dimerizzazione dei ribosomi nel batterio Lactococcus lactis utilizzando la microscopia crioelettronica. Poiché questa dimerizzazione rende i ribosomi più resistenti agli antibiotici, questo studio fornisce le basi strutturali necessarie per progettare nuove generazioni di antibiotici. I risultati sono pubblicati in Comunicazioni sulla natura il 28 settembre.

Gli antibiotici sono i farmaci più comunemente usati per trattare le infezioni microbiche. Molti antibiotici prendono di mira i ribosomi batterici intracellulari, fabbriche cellulari che sintetizzano proteine, essenziali per la sopravvivenza e la proliferazione batterica. Quando i batteri hanno un eccesso di attività di sintesi proteica, bloccano i ribosomi in un complesso dimerico inattivo (cioè due copie di ribosomi interagiscono tra loro). Questo cosiddetto complesso di ribosomi in letargo è più resistente agli antibiotici.

In uno sforzo di collaborazione, gruppi di ricerca guidati da Egbert Boekema, Bert Poolman e Albert Guskov hanno rivelato un nuovo meccanismo di dimerizzazione dei ribosomi nel batterio Lactococcus lactis utilizzando la microscopia crioelettronica. La particolarità del meccanismo che descrivono è che coinvolge una singola proteina, chiamato HPF ^lungo , che è in grado di dimerizzare da solo e quindi unire due copie di ribosomi. Lo stato dimerico del ribosoma non è più in grado di sintetizzare nuove proteine.

Questo meccanismo di ibernazione è in netto contrasto con gli studi precedenti condotti su un altro microrganismo, Escherichia coli. Però, sulla base di un'analisi filogenetica della sequenza amminoacidica di HPF ^lungo , i ricercatori concludono che il meccanismo che propongono è più diffuso, poiché la proteina HPF ^lungo è presente in quasi tutti i batteri conosciuti. Questo studio fornisce le basi strutturali necessarie per progettare nuove generazioni di antibiotici mirati ai ribosomi in letargo.