1. Monomeri: I mattoni delle proteine sono aminoacidi . Ogni aminoacido ha un atomo di carbonio centrale incollato a quattro gruppi:
- gruppo amino (NH2): Contiene azoto.
- gruppo carbossilico (COOH): Contiene un carbonio a doppia lega su un ossigeno e singolo in un gruppo idrossilico.
- Atomo di idrogeno (H): Attaccato al carbonio centrale.
- R Gruppo (catena laterale): Questo è il gruppo variabile che differenzia un aminoacido da un altro.
2. Sintesi di disidratazione: La formazione di un legame peptidico tra aminoacidi comporta una reazione di disidratazione . In questo processo, una molecola d'acqua viene rimossa mentre il gruppo carbossilico di un aminoacido reagisce con il gruppo amminico di un altro aminoacido. Questa reazione forma un legame peptidico Collegando insieme i due aminoacidi.
3. Crescita della catena: La catena polipeptidica cresce man mano che più aminoacidi vengono aggiunti attraverso reazioni di disidratazione. Questa catena può essere lunga centinaia o addirittura migliaia di aminoacidi.
4. pieghevole: La catena del polipeptide si piega quindi in una specifica struttura tridimensionale. Questa struttura è determinata dalla sequenza di aminoacidi e interazioni tra loro. Esistono quattro livelli di struttura proteica:
- Struttura primaria: La sequenza lineare di aminoacidi.
- Struttura secondaria: Motivi regolari e ripetuti di piegatura, come eliche alfa e fogli beta.
- Struttura terziaria: La forma tridimensionale complessiva di una singola catena polipeptidica.
- Struttura quaternaria: La disposizione di catene polipeptidiche multiple in un complesso proteico.
In sintesi, le proteine si formano attraverso la polimerizzazione in cui i monomeri degli aminoacidi sono collegati insieme attraverso legami peptidici formati attraverso reazioni di disidratazione. Questo processo si traduce in una lunga catena polipeptidica che si piega in una specifica struttura tridimensionale per formare una proteina funzionale.
