1. Sequenza di aminoacidi (struttura primaria): Questo è il blocco di costruzione fondamentale. L'ordine specifico degli aminoacidi in una catena polipeptidica determina tutti i successivi livelli strutturali. Ogni aminoacido ha proprietà uniche (dimensioni, carica, idrofobicità) che influenzano le interazioni e la piegatura.
2. Legame idrogeno: Un'interazione chiave tra le catene laterali di aminoacidi e la spina dorsale del peptide. Questi legami aiutano a stabilizzare strutture secondarie come eliche alfa e fogli beta.
3. Interazioni idrofobiche: Gli aminoacidi non polari tendono a raggrupparsi insieme all'interno della proteina, lontano dall'ambiente acquoso. Questo guida piegando e crea un nucleo idrofobo.
4. Interazioni elettrostatiche: Gli aminoacidi carichi (interazioni ioniche) si attraggono o si respingono a vicenda, influenzando la forma e la stabilità delle proteine.
5. Van der Waals Interazioni: Le attrazioni deboli ea corto raggio tra tutti gli atomi in una proteina contribuiscono alla stabilità generale.
6. Legami disolfuro: I legami covalenti tra residui di cisteina possono creare forti collegamenti che stabilizzano la struttura proteica, in particolare nelle proteine extracellulari.
7. Interazioni con solvente (acqua): L'ambiente circostante (ad es. Acqua, lipidi) può influenzare il ripiegamento e la conformazione delle proteine favorendo le interazioni con alcuni aminoacidi.
8. Chaperones: Proteine cellulari che aiutano nel corretto ripiegamento delle proteine, prevenendo aggregazione e errata piegatura.
9. Modifiche post-traslazionali: Le modifiche chimiche dopo la traduzione possono alterare la struttura e la funzione delle proteine. Esempi includono fosforilazione, glicosilazione e acetilazione.
10. Temperatura e pH: Questi fattori possono interrompere il delicato equilibrio delle forze che mantengono la struttura proteica.
Struttura gerarchica:
* Struttura primaria: La sequenza lineare di aminoacidi.
* Struttura secondaria: Modelli di piegatura locale, come eliche alfa e fogli beta, formati dal legame idrogeno all'interno della spina dorsale peptidica.
* Struttura terziaria: La forma tridimensionale complessiva di una singola catena polipeptidica, derivante dalle interazioni tra le catene laterali.
* Struttura quaternaria: La disposizione di catene polipeptidiche multiple (subunità) in un complesso proteico funzionale.
I fattori che influenzano la struttura proteica sono strettamente intrecciati e un cambiamento in uno può influenzare la conformazione e la funzione dell'intera proteina. Questa intricata interazione garantisce che le proteine svolgano i loro diversi ruoli negli organismi viventi.
