Ecco una rottura:
* Struttura primaria: La sequenza lineare di aminoacidi nella catena del polipeptide.
* Struttura secondaria: Modelli di piegatura locale all'interno della catena polipeptidica, come eliche alfa e fogli beta.
* Struttura terziaria: La disposizione tridimensionale complessiva della catena polipeptidica, comprese le interazioni tra diversi elementi della struttura secondaria. Queste interazioni possono essere:
* Bond di idrogeno: Tra catene laterali di aminoacidi e spina dorsale polipeptidico.
* legami ionici: Tra catene laterali di aminoacidi caricate in modo opposto.
* Interazioni idrofobiche: Tra catene laterali di aminoacidi non polari, che si raggruppano dall'acqua.
* Bridges disolfuro: Legami covalenti tra residui di cisteina.
* Struttura quaternaria: La disposizione di catene polipeptidiche multiple (subunità) in un complesso proteico funzionale.
La struttura terziaria è cruciale per la funzione di una proteina. Determina la forma della proteina, che a sua volta determina la sua capacità di interagire con altre molecole e svolgere il suo ruolo biologico.
