1. I mattoni:aminoacidi
* Struttura: Gli aminoacidi sono i monomeri (elementi costitutivi) delle proteine. Condividono tutti una struttura comune:
* Centro di carbonio: Un atomo di carbonio centrale, incollato a quattro gruppi:
* Gruppo amino (-nh2): Un gruppo contenente azoto
* Gruppo carbossilico (-cooh): Un gruppo di acido carbossilico
* Atomo di idrogeno (-H): Un singolo atomo di idrogeno
* catena laterale (gruppo R): Questa è la parte variabile, dando a ogni aminoacido le sue proprietà uniche.
* 20 aminoacidi comuni: Esistono 20 aminoacidi diversi che si trovano comunemente nelle proteine, ognuna con un gruppo R distinto. Questi gruppi R possono essere polari, non polari, acidi, di base o avere proprietà speciali come i gruppi contenenti zolfo.
2. Formazione del legame peptidico:collegamento di aminoacidi
* Sintesi di disidratazione: Il processo di unire gli aminoacidi prevede una reazione chimica chiamata sintesi di disidratazione .
* Una molecola d'acqua (H2O) viene rimossa quando il gruppo carbossilico di un aminoacido si lega con il gruppo amminico di un altro.
* Questo forma un legame peptidico , un forte legame covalente che collega gli aminoacidi.
* Catene polipeptidiche: La catena risultante di aminoacidi è chiamata polipeptide .
3. Pieging proteico:dalla catena lineare alla struttura funzionale
* Struttura primaria: La sequenza di aminoacidi in una catena polipeptidica è la sua struttura primaria . Questa sequenza determina la forma tridimensionale finale della proteina.
* Struttura secondaria: La catena del polipeptide può piegarsi in strutture regolari e ripetute a causa del legame idrogeno:
* Alpha-helix: Una struttura a spirale che ricorda una molla
* foglio beta: Una struttura a forma di foglio piegato
* Struttura terziaria: La forma tridimensionale di una singola catena polipeptidica è la sua struttura terziaria . Questo è determinato dalle interazioni tra i gruppi R, incluso:
* Bond di idrogeno: Legami deboli tra gruppi polari
* legami ionici: Tra gruppi carichi
* Bridges disolfuro: Forti legami tra gruppi R contenti allo zolfo
* Interazioni idrofobiche: I gruppi R non polari si raggruppano insieme per evitare l'acqua.
* Struttura quaternaria: Per alcune proteine, le catene polipeptidiche multiple (subunità) interagiscono per formare un'unità funzionale. Questo è chiamato struttura quaternaria .
4. Funzione proteica
La struttura piegata finale di una proteina è cruciale per la sua funzione. Le proteine hanno una vasta gamma di ruoli negli organismi viventi, tra cui:
* enzimi: Catalizzare le reazioni biochimiche
* Componenti strutturali: Fornire supporto e forma (ad es. Collagene)
* Trasporto: Spostare le molecole attraverso le membrane cellulari (ad es. Emoglobina)
* Ormoni: Molecole di segnale (ad es. Insulina)
* Anticorpi: Aiutare il sistema immunitario a combattere le infezioni
Punti chiave:
* L'ordine degli aminoacidi determina la struttura e la funzione uniche di una proteina.
* Il ripiegamento delle proteine è un processo complesso influenzato da vari fattori, tra cui sequenza di aminoacidi, interazioni con altre molecole e ambiente cellulare.
* Le proteine mal ripiegate possono portare a malattie come l'Alzheimer o quelle di Huntington.
Fammi sapere se hai più domande!
