Questa ricerca aiuterà a progettare piccole proteine ​​e piccole molecole che potrebbero essere la base per le future biotecnologie e farmaci.

Un team di chimici e biochimici del Bristol BioDesign Institute ha progettato una nuova struttura proteica.

Questo è molto più semplice della maggior parte delle proteine ​​naturali, che ha permesso agli scienziati di distrarre alcune delle forze molecolari che assemblano e stabilizzano le strutture proteiche. Il lavoro è pubblicato sulla rivista Natura chimica biologia .

Le proteine ​​sono i cavalli di battaglia della biologia. Per esempio, aiutano a convertire l'energia luminosa in zucchero nelle piante, trasportare ossigeno dai nostri polmoni ai nostri muscoli, e combinare zucchero e ossigeno per rilasciare energia per far lavorare i muscoli. Per eseguire questi compiti, le proteine ​​devono adottare specifiche strutture 3D, chiamati pieghe proteiche.

In termini chimici, le proteine ​​sono polimeri, o stringhe di amminoacidi, proprio come le perline di una collana. Ci sono 20 diverse sostanze chimiche degli elementi costitutivi degli amminoacidi. È la combinazione di questi lungo la stringa proteica che determina il modo in cui una proteina si ripiega nella sua forma 3D funzionale. Nonostante decenni di sforzi, gli scienziati ancora non capiscono come la biologia raggiunga questo processo di ripiegamento delle proteine, o, una volta piegato, come si stabilizzano le strutture proteiche.

Per affrontare questo problema, il team di Bristol ha combinato due tipi di struttura proteica, chiamata ? elica e un'elica polyproline II - per fare un smontato, o proteina semplificata chiamata miniproteina.

Questa è la scienza di base con il semplice scopo di vedere quanto piccola può essere una struttura proteica stabile. È importante, poiché le proteine ​​naturali sono generalmente strutture molto grandi e ingombranti, che sono attualmente troppo complicati da analizzare e comprendere per i chimici e i biochimici. Nella miniproteina, che il team chiama "PP?", le due eliche si avvolgono l'una intorno all'altra ei loro amminoacidi entrano in contatto intimo in quelle che vengono chiamate interazioni "manopole nei fori". Questo era previsto, infatti il ​​team ha progettato PP? da zero in base alla loro comprensione di queste interazioni.

Dottoressa Emily Baker, che ha condotto la ricerca nel laboratorio del professor Dek Woolfson, deciso di cambiare alcuni degli amminoacidi in queste interazioni manopole-in-fori in amminoacidi non naturali, che le meraviglie della moderna chimica delle proteine ​​consentono.

Facendo questo, Emily ha scoperto che oltre alle forze previste che tengono insieme le proteine, note come interazioni idrofobiche, altre forze più sottili erano in gioco nella stabilizzazione della struttura delle miniproteine.

I chimici conoscono queste piccole forze come CH-? interazioni, e si trovano in tutto il mondo chimico. Quando i dottori Gail Bartlett e Kieran Hudson, anche dalla squadra di Bristol, cercato le migliaia di strutture proteiche naturali disponibili hanno trovato molti esempi di questi CH-? interazioni.

Inoltre, le proteine ​​in cui si trovano svolgono ruoli in diversi processi biologici, molti dei quali sono associati a malattie. Questo presenta potenziali bersagli per nuovi farmaci, e il CH-? le interazioni possono fornire un nuovo e prezioso percorso per svilupparli. Il dott. Baker ha spiegato:"Il nostro lavoro ha implicazioni non solo per la comprensione della scienza di base del ripiegamento e della stabilità delle proteine, ma anche per guidare la progettazione e l'ingegnerizzazione di nuove proteine ​​e molecole di farmaci".

Il professor Woolfson ha aggiunto:"Questo è esattamente ciò di cui tratta il nuovo Bristol BioDesign Institute. Miriamo a fornire la migliore scienza di base. In questo modo, apriremo percorsi imprevisti per tradurre la scienza fondamentale in biotecnologie e applicazioni biomediche".