Scienziati dell'Università ITMO di San Pietroburgo e dell'Università Ebraica di Gerusalemme hanno trovato un modo per recuperare una struttura proteica dopo la sua denaturazione chimica. Il metodo si basa sull'interazione elettrostatica tra piegato, o denaturato, proteine ​​e allumina, che li scarta. Gli autori evidenziano la versatilità del metodo, che funziona sia per molecole specifiche che per sistemi multiproteici:nessuna tecnica precedente è stata in grado di recuperare miscele di enzimi prima. Ciò può semplificare e ridurre la produzione di proteine ​​farmacologiche per il trattamento dell'Alzheimer e del Parkinson. Lo studio è apparso in Rapporti scientifici .

proteine, soprattutto acceleratori di reazioni chimiche, sono alla base dell'industria farmaceutica e alimentare. Nel frattempo, L'80% di queste sostanze vengono perse durante la sintesi. Influenzato da fattori sfavorevoli come acidi forti, alcali o riscaldamento, denaturazione delle proteine, perdendo la loro forma originaria e qualsiasi attività chimica. Così, l'industria cerca un metodo universale per recuperare la struttura proteica, che potrebbe rendere la produzione più economica ed efficace. Per produrre farmaci e alimenti a base di enzimi su scala industriale, è particolarmente importante trovare un modo per recuperare miscele di proteine, poiché la rinaturazione di ciascun particolare tipo di enzima separatamente è costosa e inefficiente.

I chimici russi in collaborazione con colleghi stranieri hanno proposto una soluzione a questo problema con un processo che dia una seconda vita alle proteine, riportando le loro molecole alla forma originale dopo la denaturazione.

Nella nuova ricerca, i chimici dispiegarono molecole di tre enzimi:anidrasi carbonica, fosfatasi e perossidasi. Denaturato da un forte alcalino, le proteine ​​sono state miscelate con nanoparticelle di allumina in acqua. A causa dell'interazione elettrostatica, gli enzimi hanno attratto le nanoparticelle e le hanno impegnate a formare un complesso supramolecolare con legami fisici piuttosto che chimici.

Questo guscio di nanoparticelle proteggeva le molecole proteiche dall'aggregazione, consentendo agli scienziati di estrarli facilmente dai media aggressivi. Lavato da sostanze denaturanti, gli enzimi hanno ripristinato la loro struttura da soli. "L'esposizione costante agli agenti denaturanti e la tendenza delle macromolecole ad arricciarsi all'aggregazione sono i principali ostacoli al recupero delle proteine. Quando si rimuovono questi fattori, siamo riusciti a rigenerare i nostri oggetti, "dice Katerina Volodina, uno studente laureato del secondo anno presso l'Università ITMO.

Modifica del pH, gli scienziati hanno separato le nanoparticelle dalle proteine ​​dimostrando che le sostanze coinvolte nell'esperimento possono essere utilizzate ripetutamente.

Gli autori hanno applicato il loro metodo a una miscela di due enzimi:anidrasi carbonica e fosfatasi (CAB e AcP). Per queste proteine, la porzione di molecole rinaturate era più della metà, un risultato senza precedenti. "La rinaturazione di miscele multiproteiche non è mai stata eseguita prima. Ma io e i miei colleghi crediamo che ulteriori ricerche in questo settore siano di grande interesse per le aziende farmaceutiche in questo momento. In teoria, il nostro metodo può semplificare e ridurre la produzione di farmaci per la terapia dell'Alzheimer o del Parkinson. Molti di questi medicinali sono costituiti da proteine, " nota Katerina Volodina.

Oltre alla versatilità e alle alte prestazioni, anche la tecnologia proposta dai chimici dell'Università ITMO è veloce ea basso costo. Gli scienziati raffineranno l'approccio principalmente alla rinaturazione delle proteine ​​in miscele complesse.