Gli idrogel sono materiali polimerici in grado di assorbire una grande quantità di acqua, rendendoli flessibili come i tessuti umani. Sono utilizzati in una serie di applicazioni mediche, comprese le lenti a contatto, medicazioni per ferite, e ricostruzione facciale.

Gli idrogel possono essere utilizzati anche nella somministrazione di farmaci, Per esempio, come rivestimenti per farmaci. Però, Rimangono ancora domande sull'efficacia della somministrazione del farmaco in quanto non è chiaro come le proteine ​​nel tuo corpo interagiscano con gli idrogel.

"Se metti un idrogel nel tuo corpo, ci sono proteine ​​nel tuo corpo che possono quindi interagire con quel materiale, " disse Lydia Kisley, un borsista post-dottorato interdisciplinare Beckman-Brown. "Idealmente vuoi che le proteine ​​mantengano la loro funzione e la loro struttura, quindi non ci sono effetti negativi".

Kisley, un chimico, e altri ricercatori del Beckman Institute for Advanced Science and Technology dell'Università dell'Illinois hanno recentemente utilizzato il Fast Relaxation Imaging (FReI) per studiare la stabilità del ripiegamento e la dinamica delle proteine ​​all'interno degli idrogel di poliacrilammide. I loro risultati sono pubblicati in "Direct Imaging of Protein Stability and Folding Kinetics in Hydrogels" in Materiali e interfacce applicati ACS .

"Stiamo cercando di capire come si comportano le proteine ​​in questi ambienti materiali, " ha detto Kisley. "Non ci sono molti strumenti disponibili per farlo. Questo documento è stata la prima dimostrazione della nuova tecnica di imaging per comprendere le proteine ​​in un materiale".

Il gruppo ha utilizzato un microscopio a fluorescenza nel laboratorio di Martin Greubele, un professore di chimica e membro del Nanoelectronics and Nanomaterials Group di Beckman. FReI rileva il dispiegamento della proteina in situ mediante l'imaging dei cambiamenti nel trasferimento di energia di risonanza di fluorescenza (FRET) dopo le perturbazioni del salto di temperatura.

"La cosa unica che aggiungiamo qui con il microscopio è un cambiamento di temperatura. Usando questo cambiamento di temperatura molto veloce, possiamo dire come la proteina risponde alla temperatura e quanto è stabile. E come il confinamento e la chimica dell'idrogel modificano anche la stabilità delle proteine, " ha detto Kisley.

La funzione della proteina deriva da come è piegata, Kisley ha spiegato. Per capire come funzionano le proteine ​​che compongono alcuni farmaci, è fondamentale capire come si piegano.

Il gruppo ha determinato che l'idrogel aumenta la stabilità delle proteine, accelera il rilassamento pieghevole, e promuove il legame irreversibile all'interfaccia soluzione-gel.

"Sebbene questi materiali siano molto compatibili, poiché hanno un alto contenuto di acqua, abbiamo scoperto che a basse temperature quando la proteina è spiegata va bene, ma una volta che la proteina inizia a dispiegarsi un po', inizierà ad attaccarsi al materiale, e può effettivamente promuovere più proteine ​​per aggregarsi e aderire ad esso, quindi suggerisce che la proteina è un po' destabilizzata, " ha detto Kisley.

"Era un sistema più complicato di quanto ci aspettassimo. Ho pensato che sarebbe stato semplice, ma è abbastanza comune nella scienza dove le cose finiscono per essere più complicate di quanto ti aspetti."

La borsa di studio di Kisley al Beckman Institute le ha permesso di collegare la sua ricerca di dottorato sulla diffusione e l'assorbimento delle proteine ​​negli idrogel al ripiegamento delle proteine ​​negli idrogel e su ulteriori campioni di superfici e spazzole polimeriche.

Ha in programma di indagare se i comportamenti che vediamo in un gel 3D più grande si verificano anche su una superficie più piccola, ambiente su scala nanometrica.