I ricercatori dell'Istituto di nanoscienze e nanotecnologie dell'Università di Barcellona (IN2UB) hanno presentato il primo studio computazionale che imita la selezione naturale delle proteine ​​nell'acqua in diverse condizioni ambientali, con l'obiettivo di progettare sequenze di amminoacidi in grado di esprimere le loro funzioni a specifiche temperature e pressioni.

"I risultati sono significativi per comprendere l'evoluzione delle proteine ​​sulla Terra, poiché spiegano perché le proteine ​​che si sono evolute nei primi ambienti ad alta temperatura sono in grado di funzionare nelle condizioni ambientali attuali. Sosteniamo anche l'ipotesi che molte caratteristiche osservate nelle proteine ​​nascano naturalmente quando il processo di selezione tiene esplicitamente conto delle proprietà termodinamiche del solvente" spiega Giancarlo Franzese, ricercatore presso IN2UB.

"Per esempio, con i nostri risultati possiamo spiegare perché la superficie di una proteina ripiegata non è idrofila al 100%, qualcosa di energeticamente sfavorevole, "aggiunge Valentino Bianco, che ha conseguito un dottorato in Fisica presso l'Università di Barcellona ed è ora borsista post-dottorato presso l'Università di Vienna.

Le proteine ​​e il loro ambiente

Le proteine ​​sono molecole grandi e complesse che svolgono molte funzioni critiche nelle cellule viventi. Le proteine ​​hanno una gamma di temperature e pressioni per le quali sono stabili. Molte forme di vita prosperano a temperature e pressioni estreme, implicando che le loro proteine ​​sono naturalmente selezionate per i loro ambienti. Grazie a questo studio di ricerca, che è stato pubblicato sulla rivista Pysical Review X, ora si comprende come la selezione risponda a cambiamenti drastici in un ambiente acquoso.

Le simulazioni si basano su un nuovo modello in cui le proteine ​​si adattano a una serie di condizioni termodinamiche. "Troviamo che il processo di selezione delle proteine ​​dipende fortemente dalle proprietà molecolari dell'acqua circostante, " spiega Giancarlo Franzese. Le proteine ​​selezionate a temperature più alte sono anche stabili in un range di temperature e pressioni più ampio rispetto a quelle selezionate a temperature più basse. "Mostriamo anche che le proteine ​​ad alta temperatura mostrano una segregazione tra superficie idrofila e nucleo idrofobico superiore alle proteine ​​selezionate a temperatura più bassa, " aggiunge Franzese. Pertanto, la sequenza di segregazione di una proteina progettata dipende dalla temperatura e dalla pressione di selezione, che è coerente con quanto osservato nelle proteine ​​naturali che lavorano in diverse condizioni ambientali.