Un ricercatore della Virginia Commonwealth University ha scoperto una nuova conformazione di un gruppo proteico comune con collegamenti a metastasi del cancro e malattie neurodegenerative.

Qinglian Liu, dottorato di ricerca, professore associato presso il Dipartimento di Fisiologia e Biofisica della VCU School of Medicine, ha recentemente trovato una terza variazione nella struttura della proteina di tipo Hsp70, responsabile della crescita e della riparazione di altre proteine. Le sue scoperte sono state pubblicate sulla rivista Comunicazioni sulla natura il 31 ottobre. La scoperta potrebbe portare allo sviluppo di piccole molecole che potrebbero migliorare o ridurre la funzione di Hsp70.

Hsp70, o 70 kilodalton di proteine ​​da shock termico, rappresenta circa il 2% degli oltre 100, 000 tipi di proteine ​​nel corpo umano. La proteina è un chaperon, il che significa che aiuta altre proteine ​​a sviluppare una forma. La forma di una proteina aiuta a determinarne la funzione. Quando le proteine ​​perdono la loro forma a causa del deterioramento dovuto a malattie come la febbre, o da fattori di stress ambientale come la sovraesposizione alla luce solare, Hsp70 li aiuta a riformarsi.

"Tutto quello che facciamo, possiamo fare perché le proteine ​​funzionano, " Liu ha detto. "Le nostre cellule sono fatte di proteine ​​e tutte devono svolgere i loro ruoli, simile a come ognuno ha un lavoro specifico nella nostra società. Ha aggiunto che il ruolo di Hsp70 è mantenere la salute delle proteine.

Trovare la terza forma di Hsp70 aiuta i ricercatori a scoprire la funzione biochimica di questo gruppo proteico.

"Capire come le tre forme si incastrano rivela il processo che Hsp70 attraversa per piegare le proteine, " Liu ha detto. "Quando vedi tutte le forme insieme, puoi immaginare un video di loro che lavorano in sequenza per piegare una proteina."

La prima forma Hsp70 è stata scoperta nel 1996. Liu ha trovato la seconda forma nel 2012 e altre forme attendono di essere scoperte dopo la scoperta più recente di Liu.

La capacità di Hsp70 di ripiegare le proteine ​​e ricostruirle una volta che perdono la loro forma può contenere parte della chiave per le cure per il cancro e alcune malattie neurologiche, ha detto Liu.

Una sovrabbondanza di Hsp70 è stata collegata alla metastasi del cancro. Hsp70 può causare il ripiegamento continuo delle proteine ​​nelle cellule tumorali, che aggrava la crescita cellulare.

Il problema opposto si verifica nei pazienti con malattie neurodegenerative come il morbo di Alzheimer e il morbo di Parkinson. Nel caso dell'Alzheimer, i pazienti sperimentano pericolosi aggregati proteici nel cervello chiamati placche amiloidi. Invece di essere riparati dopo aver perso la loro forma, le proteine ​​formano questi accumuli dannosi perché non ci sono abbastanza Hsp70 disponibili per ripiegare le proteine.

"Non possiamo sopravvivere senza Hsp70, ma deve essere equilibrato, Liu ha detto. "Non possiamo avere troppo o troppo poco. Una volta che abbiamo capito di più sull'attività di Hsp70, possiamo progettare piccole molecole per modulare l'attività della proteina, che potrebbe prevenire o rallentare la crescita di alcune malattie".