Gli scienziati hanno spiegato come un enzima che taglia le proteine ​​può unire le estremità delle proteine, creare cerchi proteici; una scoperta con applicazioni immediate nella produzione di trattamenti farmacologici terapeutici che viene pubblicata in uno studio sulla rivista ad accesso aperto eLife .

L'enzima comune al centro dello studio proviene dal comune girasole e conduce una doppia vita:in grado di tagliare le proteine, ma anche unirli insieme. In precedenza, il processo dal taglio all'unione non è stato compreso.

I ricercatori dell'Università dell'Australia occidentale e dell'Università del Minnesota hanno finalmente fornito una spiegazione strutturale di come i girasoli producono anelli proteici super stabili e, per deduzione, come fanno anche le tante altre piante con proteine ​​circolari.

Il team e altri in tutto il mondo avevano precedentemente dimostrato che l'enzima poteva tagliare le proteine, e anche che alcuni potrebbero unirli insieme a volte.

Facendo un cristallo proteico dell'enzima, il team guidato dall'UWA è stato in grado di osservare la forma della proteina in tre dimensioni e ha anche visto un po' di proteina catturata nelle "fasce" dell'enzima, quello che viene chiamato un intermedio tetraedrico. Questa informazione, combinato con esperimenti che introducono mutazioni nella proteina, ha spiegato come l'enzima prende una stringa proteica e crea con essa un anello proteico.

Il lavoro è di interesse per chimici e biotecnologi soprattutto per l'attuale interesse nel processo di circolarizzazione per il suo utilizzo nella generazione di una serie di scaffold proteici circolari che potrebbero essere utilizzati come trattamenti farmacologici terapeutici.

Lo studio mostra la struttura cristallina di una forma attiva dell'enzima noto come AEP (asparaginil endo-peptidasi) dai semi di girasole. Gli autori hanno affrontato direttamente la questione di come gli AEP abbiano effettivamente prodotto proteine ​​circolari.

L'autore principale Dr. Joel Haywood, un ricercatore associato presso la School of Molecular Sciences dell'UWA ha affermato che gli enzimi AEP sono stati trovati in tutte le piante e che il loro compito più noto era quello di difendere le piante dai patogeni e di far maturare le proteine ​​del deposito dei semi, ma si pensava che alcuni si fossero specializzati nella produzione di proteine ​​circolari che fossero super stabili e rigide.

"La maggior parte degli scienziati pensa che questi anelli proteici proteggano le piante dai parassiti, " ha detto il dottor Haywood.

"Siamo stati fortunati a notare un intermedio tetraedrico nella struttura. Sono molto rari, ma estremamente utile in quanto è come catturare l'enzima nell'atto di tagliare e unire."

Il capo del laboratorio dell'UWA, il dott. Joshua Mylne, ha affermato che ciò che ha sorpreso i ricercatori è che apparentemente qualsiasi AEP potrebbe circolarizzare le proteine, a condizione che l'enzima sia stato "attivato" correttamente e gli siano state fornite le giuste proteine ​​e le condizioni per la circolarità.

"Lo abbiamo dimostrato utilizzando un paio di AEP di piante prive del tutto di proteine ​​circolari, " ha detto il dottor Mylne.

"Ora abbiamo capito come cristallizzare questi enzimi e come funzionano, stiamo cercando come utilizzare i batteri per creare enzimi altamente efficienti a basso costo".

Il Dr. Mylne ha guidato il team di scienziati australiani e statunitensi che hanno rivelato il processo enzimatico attraverso lo studio sostenuto dall'Australian Research Council "Base strutturale della macrociclizzazione del peptide ribosomiale nelle piante".