Un singolo cristallo di ghiaccio è stato visualizzato simultaneamente mediante microscopia in campo chiaro (a sinistra) e interferometria di Mach-Zehnder (a destra) per osservarne rispettivamente la morfologia e i tassi di crescita. Credito:Bayer-Giraldi M. et al., Atti dell'Accademia Nazionale delle Scienze , 2 luglio 2018
Gli scienziati hanno scoperto che una proteina legante il ghiaccio (fcIBP) dalla microalga del ghiaccio marino non rientra nella classificazione convenzionale delle proteine leganti il ghiaccio, suggerendo meccanismi sconosciuti dietro la sua proprietà antigelo. Questa scoperta potrebbe portare a un'applicazione più ampia della proteina antigelo nell'industria alimentare e medica.
Gli organismi che vivono nelle zone fredde producono proteine che legano il ghiaccio (antigelo) per evitare di morire congelati. Tali proteine sono state classificate in due gruppi; il tipo iperattivo si attacca alle facce basali esagonali dei cristalli di ghiaccio per inibire la crescita dei cristalli di ghiaccio e abbassa la temperatura di congelamento fino a sei gradi C mentre il tipo moderato non si attacca alle facce basali e abbassa la temperatura di congelamento di non più di 1 grado C.
"Molti studi sulle proteine che legano il ghiaccio si sono incentrati su prospettive biochimiche, ma queste proteine sono state studiate solo di recente dal punto di vista della fisica della crescita dei cristalli, " afferma il professor Gen Sazaki del gruppo di ricerca dell'Università di Hokkaido.
I ricercatori hanno usato la loro camera originale, sviluppato presso l'Institute of Low Temperature Science dell'Università di Hokkaido, che ha permesso loro di osservare in dettaglio la crescita dei cristalli di ghiaccio nell'acqua. La morfologia dei cristalli di ghiaccio a cui si era attaccato fclBP è stata osservata al microscopio e i loro tassi di crescita sono stati misurati con precisione.
Cristalli singoli di ghiaccio a diverse temperature di super raffreddamento osservati al microscopio. Credito:Bayer-Giraldi M. et al., Atti dell'Accademia Nazionale delle Scienze , 2 luglio 2018
"Con nostra sorpresa, abbiamo scoperto che fclBP, che è noto per essere efficace nell'abbassare il punto di congelamento di meno di 1 grado C, si attacca sia alla faccia basale che a quella del prisma, influenzando così la crescita dei cristalli di ghiaccio, " afferma la Dott.ssa Maddalena Bayer-Giraldi, primo autore dell'Istituto Alfred-Wegener, Centro Helmholtz per la ricerca polare e marina (AWI). Quando la temperatura dell'acqua non era molto bassa, la crescita dei cristalli è stata inibita e i cristalli di ghiaccio sono diventati sfaccettati, che appaiono come piastre esagonali, un fenomeno mai visto nei cristalli di ghiaccio in acqua pura. Quando la temperatura dell'acqua era sufficientemente bassa, i cristalli di ghiaccio hanno assunto una normale forma di dendrite. Ma poiché fclBP ha soppresso la crescita dei cristalli di ghiaccio sulle facce del prisma, i rami di dendrite si restringevano, consentendo il più facile rilascio di calore e quindi la crescita più rapida delle punte dei rami cristallini.
Lo studio ha mostrato che fclBP si attacca alle facce sia basali che prismatiche dei cristalli di ghiaccio sebbene sia in grado di abbassare il punto di congelamento di meno di 1 grado C circa, sfidando la classificazione convenzionale delle proteine che legano il ghiaccio. "Le funzioni delle proteine che legano il ghiaccio non possono essere valutate solo dall'attaccamento delle proteine alle facce basali o dall'inibizione della crescita dei cristalli di ghiaccio. Dobbiamo comprendere i meccanismi molecolari alla base delle loro proprietà antigelo. Una maggiore comprensione delle proteine che legano il ghiaccio potrebbe portare alla loro applicazione nella conservazione del cibo e degli organi viventi, nonché nella criochirurgia, " afferma la dott.ssa Maddalena Bayer-Giraldi.
