La sequenza di cambiamenti che la luce innesca in un fotorecettore batterico inizia con la sua impalcatura proteica piuttosto che con il cromoforo che assorbe la luce, ha dimostrato una squadra tutta RIKEN. Questa scoperta va contro la saggezza convenzionale e getta nuova luce su come i fotorecettori possono convertire la luce in energia chimica in modo così efficiente.

Molti batteri utilizzano speciali molecole sensibili alla luce note come proteine ​​fotorecettrici per trasformare la luce in energia chimica, che usano per avviare varie funzioni biologiche.

Gli scienziati volevano da tempo sapere come i fotorecettori batterici siano così efficienti nel convertire la luce. "Una delle domande fondamentali è come queste biomolecole realizzano un'efficienza così elevata, fotoreazioni a bassa energia, " dice Tahei Tahara. "Questa è stata una domanda di vecchia data." Una motivazione per scoprire il meccanismo di questi fotorecettori è che potrebbe informare gli sforzi per sviluppare versioni artificiali di queste molecole.

Il fotorecettore batterico più studiato, batteriorodopsina, contiene un cromoforo retinico, che cambia forma quando assorbe un fotone di luce gialla. Questo cambiamento di configurazione innesca una serie di cambiamenti strutturali nella batteriorodopsina che gli consente di pompare protoni.

interessante, quando il cromoforo retinico della batteriorodopsina viene posto in soluzione, la sua efficienza di conversione della luce è tre volte inferiore rispetto a quando è annidata all'interno della struttura proteica della batteriorodopsina. Ciò indica chiaramente che la proteina svolge un ruolo importante nell'aiutare la conversione della luce in energia chimica.

Si presumeva che il cambiamento conformazionale del cromoforo retinico fosse la prima risposta della batteriorodopsina alla luce. Ma Tahara e i suoi collaboratori del RIKEN Molecular Spectroscopy Laboratory e del RIKEN Center for Advanced Photonics hanno ora scoperto che c'è un passaggio che lo precede:la proteina che culla il cromoforo retinico per prima ne altera la forma in risposta alla luce. Questo cambiamento nella proteina potrebbe aiutare il cromoforo retinico a utilizzare la luce in modo efficiente.

Il team ha adottato una tecnica spettroscopica nota come spettroscopia Raman stimolata da femtosecondi, che può osservare processi che si verificano più velocemente di un picosecondo (1 picosecondo =10-12 secondi), e lo estese alla regione dell'ultravioletto profondo. Ciò ha permesso loro di esaminare la parte proteica della batteriorodopsina.

Questa scoperta è stata una sorpresa per Tahara. "Non mi aspettavo che la proteina cambiasse forma prima dell'isomerizzazione del cromoforo, ma quando ho visto i risultati sperimentali ho pensato "Wow, in realtà è così, '", dice. "È stato molto sorprendente, ed eravamo molto emozionati".

Mentre il team ha esaminato la batteriorodopsina in questo studio, anticipano che lo stesso effetto potrebbe verificarsi in altre rodopsine.