Oggi, quando nuovi farmaci vengono progettati con l'aiuto di supercomputer, e i dispositivi elettronici operano su scala nanometrica, è molto importante per gli scienziati capire come le molecole vicine si comportano l'una verso l'altra. Per questo scopo, hanno bisogno di conoscere le dimensioni degli atomi con il massimo grado di precisione. I moderni metodi di chimica quantistica possono essere di aiuto qui, ma le risposte che offrono non sono abbastanza accurate o richiedono mesi di lavoro per essere prodotte. Gli scienziati dell'Università ITMO ei loro colleghi dell'Accademia delle scienze russa hanno proposto un nuovo metodo di analisi statistica delle interazioni intermolecolari e delle dimensioni degli atomi. La loro ricerca ha fatto la prima pagina del ChemPhysChem rivista.

Dal punto di vista della chimica, viviamo tutti in un mondo di interazioni intermolecolari perpetue. Il processo di preparazione del tè, digerire i nostri pasti o la rigidità di un nuovo tipo di plastica, tutto questo dipende dal modo di interazione di molecole specifiche. Il problema è che i moderni metodi della chimica quantistica non sono sufficienti per descrivere in modo completo e preciso le caratteristiche delle interazioni intermolecolari.

Poi ancora, oggi è molto importante per gli scienziati conoscere l'energia delle interazioni intermolecolari. I ricercatori hanno bisogno di dati precisi su come le molecole di un nuovo farmaco interagiscono con le cellule di un organismo, o sulla struttura molecolare di un nuovo semiconduttore. I più piccoli cambiamenti nelle modalità di interazione delle molecole possono rendere un'invenzione molto efficace o del tutto irrealizzabile. I chimici hanno trovato una via d'uscita:per identificare la misura in cui le interazioni intermolecolari influenzano le proprietà di un sistema chimico, hanno iniziato a usare il principio della dimensione effettiva degli atomi, più comunemente noto come raggi di van der Waals. Questo concetto implica che se gli atomi si avvicinano l'uno all'altro di una distanza specifica, allora la loro interazione è significativa; altrimenti, può essere trascurato.

Ancora, a causa delle specificità del metodo per determinare i raggi di van der Waals, i loro valori sono generalmente sottodimensionati del 10-15%. Di conseguenza, gli errori si fanno strada nell'analisi dei sistemi chimici, e molte interazioni sono trascurate come insignificanti. Un team di scienziati dell'Università ITMO in collaborazione con specialisti del Nesmeyanov Institute of Organoelement Compounds ha proposto un nuovo metodo di analisi statistica che consente di determinare meglio la dimensione degli atomi.

"Come si calcola di solito la dimensione efficiente degli atomi?" dice Ivan Cernyshov, uno degli autori dell'articolo, "Bene, abbiamo dati su tutte le possibili interazioni tra due atomi. Se tracciamo un grafico della distribuzione delle distanze interatomiche, potremo ottenere una distanza media che corrisponde all'interazione analizzata. Ancora, questo non è sempre possibile, quindi invece della distanza più probabile dal grafico otteniamo una diversa, valore approssimativo. Siamo riusciti a aggirare questo problema trovando un modo per vagliare i contatti accidentali dalle interazioni dirette dove non ci sono altri atomi schermanti sulla "linea di vista" tra i centri dei due atomi".

Nonostante questo metodo per risolvere un compito estremamente complesso nel campo della chimica quantistica sia abbastanza semplice, permette di ottenere dati sufficientemente precisi indispensabili per valutare le dimensioni di atomi e molecole e le modalità delle interazioni intermolecolari, che è molto importante alla luce delle applicazioni odierne.

"Oggi, gli scienziati ricercano attivamente le interazioni tra farmaci e proteine ​​negli organismi, " spiega il signor Chernyshov. "Hai una buona molecola che ha già dimostrato la sua efficienza, ma occorre migliorarlo amplificando il legame con il centro attivo. Per farlo, prendi i dati sulla dimensione efficiente di questi atomi e vedi quali interazioni nella struttura della proteina legata sono importanti e quali possono essere trascurate. I valori che sono stati usati fino ad ora erano determinati empiricamente e non avevano un senso fisico specifico. Il nostro metodo consentirà di aumentare significativamente la precisione di tali calcoli, soprattutto per i sistemi che non sono stati ancora studiati."