un, Modello strutturale di 2-HE(MHET)3 (modello a bastoncino colorato) ancorato in LCC wild-type (nastro grigio). Il putativo sito di legame al substrato di LCC può essere suddiviso in tre sottositi (-2, −1, +1), ciascuno in contatto con le unità MHET numerate rispetto al legame estere scissile (triangoli rossi). Gli amminoacidi nel primo guscio di contatto di LCC sono mostrati come barre grigie. I residui catalitici sono in magenta. B, Miglioramento percentuale calcolato nell'attività specifica della depolimerizzazione Pf-PET da parte delle varianti F243I e F243W rispetto all'LCC wild-type a 65 °C (6,9 nmol proteina G ANIMALE DOMESTICO −1 e 2 g ANIMALE DOMESTICO io respingente −1 ). Significa ± s.d. (n = 3) sono mostrati; *P < 0,025; **P < 0,005 (test t unilaterale). Credito: Natura (2020). DOI:10.1038/s41586-020-2149-4
Un team di ricercatori di TBI, Università di Tolosa, CRITT Bioindustrie e Carbios, Biopôle Clermont Limagne, ha progettato un enzima comunemente noto per rompere in modo efficiente le catene che tengono insieme i mattoni del polietilene tereftalato (PET). Nel loro articolo pubblicato sulla rivista Natura , il gruppo descrive come hanno sviluppato l'enzima e come ha funzionato in un impianto di prova.
Il PET è un tipo di plastica molto comune utilizzato nei prodotti, dalle bottiglie di soda ai sacchetti di plastica:è anche fonte di molta spazzatura. Nonostante gli sforzi dei consumatori per riciclare tali materiali, la capacità dei riciclatori di abbatterli nelle loro parti di base per il riutilizzo è piuttosto limitata. Fino ad ora, i processi che sono stati utilizzati per rompere i legami che tengono insieme i monomeri di PET sono stati inefficienti:solo il 30 percento dei materiali viene riutilizzato. In questo nuovo sforzo, i ricercatori hanno progettato un enzima noto per abbattere la plastica per una maggiore efficienza.
L'enzima cutinasi del compost dei rami delle foglie, come suggerisce il nome, è un enzima presente in natura che è in grado di rompere i legami che tengono insieme le foglie, rendendoli digeribili. Ricerche precedenti hanno dimostrato che sono in grado di fare lo stesso con il PET, ma molto inefficiente. Il team ha iniziato il lavoro esaminando più da vicino l'enzima, cercando in modo specifico gli amminoacidi chiave utilizzati per legarsi ai linker che tengono insieme i monomeri di PET. Hanno quindi creato centinaia di enzimi mutanti con diverse proprietà di amminoacidi.
Prossimo, hanno testato i mutanti sulle loro capacità di sgranocchiare plastica. Dopo tanti sforzi, sono stati in grado di trovare e isolare il mutante che ha funzionato meglio:hanno scoperto che era 10, 000 volte più efficiente nel tagliare i legami PET rispetto all'enzima nativo. Il team ha quindi prodotto in serie lotti dell'enzima mutante e li ha messi in un reattore per i test. Hanno scoperto che l'enzima che avevano creato era in grado di scomporre 200 grammi di PET in sole 10 ore e che era efficiente al 90%. Hanno quindi utilizzato il materiale scomposto generato dall'enzima per creare nuovo PET, e scoprì che era forte quanto quelli che erano stati riciclati. Il team prevede di costruire un reattore più grande per dimostrare che il processo è economicamente fattibile.
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