La capacità di alcune molecole, come molecole grasse o oleose, respingere l'acqua è noto come idrofobicità. L'opposto, che attira l'acqua, è l'idrofilia. La forza idrofobica che tiene a bada le molecole d'acqua è una delle interazioni chimiche più fondamentali, ma non si tratta solo del motivo per cui olio e acqua non si mescolano, è al centro di come le proteine, il macchinario molecolare delle nostre cellule si ripiega nella loro forma attiva e in effetti come funzionano per mantenere in vita noi e ogni altro essere vivente.
Ricerca pubblicata su International Journal of Computational Biology and Drug Design , ha studiato le proprietà di due tipi di gruppi idrofobici in sei tipi specifici di proteine, i catalizzatori biologici noti come enzimi. Anindita Roy Chowdhury (Chakravarty) dell'Università GD Goenka, in Haryana e i suoi colleghi H.G. Nagendra del Sir M Visvesvaraya Institute of Technology, a Bangalore, e Alpana Seal dell'Università di Kalyani, nel Bengala occidentale, India, spiegare come le proprietà idrofobiche dei gruppi alifatici e aromatici sugli amminoacidi che formano una catena proteica consentono poi alla catena di attorcigliarsi, girarsi e ripiegarsi su se stessa per formare la sua struttura attiva. gruppi alifatici, o residui, sono essenzialmente catene di atomi di carbonio e idrogeno mentre i gruppi aromatici sono comunemente anelli di atomi di carbonio e idrogeno uniti alla struttura degli amminoacidi.
I ricercatori avevano precedentemente identificato quei residui aromatici e alifatici che contribuiscono di più e di meno al carattere idrofobico in sei classi di enzimi. Nel lavoro attuale, hanno esaminato i contributi relativi all'idrofobicità dei diversi amminoacidi idrofobici nelle categorie sia aromatiche che alifatiche.
Hanno scoperto che esiste una relazione inversa tra residui di forza idrofobica simile sia nelle categorie aromatiche che alifatiche. Così, ad esempio, la presenza di un amminoacido come il triptofano che contiene un gruppo aromatico ha l'effetto inverso di uno come la fenilalanina. Una relazione simile si trova in coppie di amminoacidi con catene laterali alifatiche, come isoleucina e leucina. leucina, isoleucina, e fenilalanina sono essenziali per creare un idrofobo, non polare, ambiente al centro di un enzima che deve legare molecole non polari.
"È probabile che questa analisi fornisca informazioni per un'analisi più precisa della molecola dell'enzima, ", scrive la squadra.
