CphA1 struttura e attività. un Diagramma schematico delle reazioni biosintetiche catalizzate dai domini G e M di CphA1. b La struttura complessiva della CphA1 tetramerica da Synechocystis sp. UTEX2470 (Su CphA1, codice PDB 7LG5). Le molecole di ATP segnano le posizioni dei siti attivi del dominio G (arancione) e M (verde). Il dominio N è colorato in blu. c Grafici di biosintesi della cianoficina e confronto della velocità di sintesi di Su CphA1 e Tm CphA1 con e senza primer. Tm CphA1 è completamente inattivo in assenza di primer. n = 4 esperimenti indipendenti. I dati sono presentati come misurazioni individuali e valore medio, le barre di errore rappresentano i valori SD. d Livelli di attività di Tm CphA1 in presenza di vari primer di cianoficina:1mer (β-Asp-Arg)1 , 1,5 mer (β-Asp-Arg)-Asp, 2 mer (β-Asp-Arg)2 , 3mer (β-Asp-Arg)3 , 4mer (β-Asp-Arg)4 . n = 4 esperimenti indipendenti. I dati sono presentati come misurazioni individuali e valore medio, le barre di errore rappresentano i valori SD. Credito:Comunicazioni sulla natura (2022). DOI:10.1038/s41467-022-31542-7
Le alghe blu-verdi (AKA cianobatteri) hanno un superpotere che probabilmente le aiuta ad avere un grande successo come invasori dei corsi d'acqua. Hanno una straordinaria capacità di immagazzinare energia e azoto nelle loro cellule nei momenti di bisogno. Ma come esattamente lo fanno rimane solo in parte compreso.
Ora i ricercatori della McGill University e i loro collaboratori dell'ETH di Zurigo hanno scoperto un'intrigante capacità finora sconosciuta degli enzimi (noti come cianoficina sintetasi) che sono attivi nella creazione di queste riserve alimentari. Le loro scoperte, descritte in un recente articolo in Nature Communications , non sono solo scientificamente sorprendenti, ma ci avvicinano ulteriormente alla possibilità di utilizzare questi polimeri ecocompatibili per qualsiasi cosa, dalle bende agli antiscalanti biodegradabili al cibo per animali.
Enzimi come la cianoficina sintetasi (chiamati enzimi polimerasi perché sintetizzano lunghe catene di polimeri) di solito richiedono primer sotto forma di "catene iniziali" corte per iniziare ad assemblare le catene lunghe. Le polimerasi agiscono come catalizzatori per un'ampia gamma di funzioni biologiche, dall'avvio del processo di replicazione dell'RNA e del DNA alla conversione del glucosio in glicogeno come metodo per immagazzinare energia per un uso successivo. Si pensava che le cianoficina sintetasi di molti cianobatteri diversi avessero bisogno di primer come tutte le altre polimerasi, ma poi i ricercatori hanno individuato qualcosa di nuovo.
"Stavamo lavorando con diverse cianoficina sintetasi e abbiamo scoperto che a una di esse non era necessario somministrare un primer", afferma l'autore principale Itai Sharon, Ph.D. McGill. studente in Biochimica. "Dopo tre anni di esperimenti, cercando di capire perché no, abbiamo scoperto che questa cianoficina sintetasi aveva un centro di reazione nascosto al suo interno che scinde i legami tra gli amminoacidi, invece di collegare gli amminoacidi, che è il lavoro principale di questa polimerasi."
A differenza di tutte le polimerasi conosciute
I ricercatori hanno scoperto che la cianoficina sintetasi potrebbe produrre lentamente un numero estremamente piccolo di polimeri di cianoficina lunghi in assenza di primer, che il centro di reazione appena scoperto scinde in molte catene corte che vengono poi utilizzate come primer per una rapida polimerizzazione.
"Chiamiamo cianoficina sintetasi un 'enzima coltellino svizzero', afferma Martin Schmeing, autore corrispondente e direttore del McGill Center de recherche en biologie strutturali. "Combina tre funzioni enzimatiche, due di creazione di legami e una di rottura, in un'unica elegante , macchina polimerizzatrice autosufficiente."
"Ciò che lo rende ancora più speciale è che queste polimerasi sono state studiate da molti ricercatori per decenni e decenni. Nessuno, noi compresi, l'aveva notato prima". + Esplora ulteriormente
